Kollagen

Strukturprotein

Kollagen ist ein wichtiger Bestandteil des Körpers und als Struktur-Protein bekannt dafür Haut und Bindegewebe Festigkeit zu verleihen und Knochen, Gelenke, Muskeln und Sehnen in ihrer Funktion und Struktur zu unterstützen. *

Kollagen

Strukturprotein

Kollagen

Strukturprotein

Welche Superkräfte verleiht der Nährstoff meinem Körper?

unterstützt als (Binde-)Gewebsbaustein die Haut, Knochen und Knorpel, Sehnen, die dentale Gewebsstrukturen sowie Blutgefäße bzw. Gefäßwände *
beeinflusst den Zellfortschritt, einschließlich Bewegung, Anhaftung, Teilung und Entwicklung *
aktiviert antioxidative Enzyme, was Kollagen antioxidative Eigenschaften verleiht *
ist an der Sehfunktion beteiligt, insbesondere in den mechanischen und optischen Funktionen in der Cornea *

* Diese Wirkungsweise wurde nicht von EFSA als sog. „Health Claim“ publiziert, jedoch bestätigen zahlreiche Lehrbücher und Studien die angeführte Funktion. Ein umfassendes Verzeichnis der Literatur finden Sie am Ende dieses Artikels.

Auf welche Mangelsymptome sollte ich achten?

Keine bekannt.

Wie kann ich meine Versorgung überprüfen?

Aktuell sind keine Messvorgehensweisen bekannt.

Welche Lebensmittel fördern die Kollagenproduktion?

Abbildung von Knochen und Knorpel, welche die Bildung von Kollagen ankurbeln

Abbildung von Fleisch, das die Bildung von Kollagen ankurbelt

Abbildung von Milchprodukten, welche die Bildung von Kollagen ankurbeln

Abbildung von rotem Obst und Gemüse, welche die Bildung von Kollagen ankurbeln

Abbildung von Zitrusfrüchten, welche die Bildung von Kollagen ankurbeln

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In welchen Fällen sollte ich besonders auf eine gezielte Zufuhr achten?

erhöhte Zufuhr

reduzierte Zufuhr

bei ungünstiger Variation im CYP1A2-Gen und/oder MMP1-Gen
in fortgeschrittenem Alter
bei Osteoarthritis sowie Osteoporose
bei Wunden
bei Verlust der Hautelastizität
bei Herz-Kreislauf-Erkrankungen
bei Anzeichen der Hautalterung und Faltenbildung
bei trockener Haut
bei Arthritis
bei Entzündungen

Allergikerinnen und Allergiker

erhöhte Zufuhr

bei ungünstiger Variation im CYP1A2-Gen und/oder MMP1-Gen
in fortgeschrittenem Alter
bei Osteoarthritis sowie Osteoporose
bei Wunden
bei Verlust der Hautelastizität
bei Herz-Kreislauf-Erkrankungen
bei Anzeichen der Hautalterung und Faltenbildung
bei trockener Haut
bei Arthritis
bei Entzündungen

reduzierte Zufuhr

Allergikerinnen und Allergiker

Gibt es Interaktionen mit anderen Nährstoffen zu beachten?

Eine ungünstige Variation im MMP1-Gen baut Kollagen zu schnell und stark ab. Die Einnahme von Lutein hemmt das MMP1-Protein am schnellen Kollagenabbau. Vitamin C und Vitamin E reduzieren ebenfalls den raschen Kollagenabbau, genauso wie Alpha Liponsäure und Phytosterol.
Ein Fehler im CYP1A2-Gen kann die Kollagenproduktion beeinträchtigen und es wird nicht genug Kollagen gebildet. Folsäure aktiviert die kollagenproduzierenden Gene.

Eine ungünstige Variation im MMP1-Gen baut Kollagen zu schnell und stark ab. Die Einnahme von Lutein hemmt das MMP1-Protein am schnellen Kollagenabbau. Vitamin C und Vitamin E reduzieren ebenfalls den raschen Kollagenabbau, genauso wie Alpha Liponsäure und Phytosterol.
Ein Fehler im CYP1A2-Gen kann die Kollagenproduktion beeinträchtigen und es wird nicht genug Kollagen gebildet. Folsäure aktiviert die kollagenproduzierenden Gene.

Achtung

bei der Einnahme von Medikamenten!

Literaturverzeichnis

Funktionen & Basisinformationen

Brandao-Rangel, M.A. et al. (2022) “Hydrolyzed collagen induces an anti-inflammatory response that induces proliferation of skin fibroblast and keratinocytes,” Nutrients, 14(23), p. 4975. Available at: https://doi.org/10.3390/nu14234975.

Felician, F. et al. (2018) “Collagen from marine biological sources and medical applications,” Chemistry & Biodiversity, 15(5). Available at: https://doi.org/10.1002/cbdv.201700557.
León-López, A. et al. (2019) “Hydrolyzed collagen—sources and applications,” Molecules, 24(22), p. 4031. Available at: https://doi.org/10.3390/molecules24224031.

León López, A. et al. (2019) “Hydrolyzed collagen—sources and applications,” Molecules, 24(22), p. 4031. Available at: https://doi.org/10.3390/molecules24224031.

Li, B. and Song, H. (2017) “Beneficial effects of collagen hydrolysate: A review on recent developments,” Biomedical Journal of Scientific & Technical Research, 1(2). Available at: https://doi.org/10.26717/bjstr.2017.01.000217.

MedlinePlus (2022) Collagen peptides, MedlinePlus. U.S. National Library of Medicine. Available at: https://medlineplus.gov/druginfo/natural/1606.html (Accessed: February 1, 2023)

Nurilmala, M. et al. (2020) “Characterization and antioxidant activity of collagen, gelatin, and the derived peptides from yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin,” Marine Drugs, 18(2), p. 98. Available at: https://doi.org/10.3390/md18020098.

Ricard-Blum, S. (2011) The collagen family, Cold Spring Harbor perspectives in biology. U.S. National Library of Medicine. Available at: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21421911/ (Accessed: February 1, 2023).

Shenoy, M. et al. (2022) “Collagen structure, synthesis, and its applications: A systematic review,” Cureus [Preprint]. Available at: https://doi.org/10.7759/cureus.24856.

Wang, H. (2021) “A review of the effects of collagen treatment in clinical studies,” Polymers, 13(22), p. 3868. Available at: https://doi.org/10.3390/polym13223868.

Mangelsymptome

Gröber, U. (2011) Mikronährstoffe. Metabolic Tuning – Prävention – Therapie. Stuttgart: Wiss. Verl.-Ges.

Normbereiche und Analysemethoden

Lebensmittelquellen

Cleveland Clinic (2021). The Best Collagen-Rich Foods. Available at: https://www.health.clevelandclinic.org/the-best-way-you-can-get-more-collagen/ (Accessed: June 06, 2023)

Indikationen und Kontraindikationen

siehe Quellen Mangelsymptome

Interaktionen

Gröber, U. (2011) Mikronährstoffe. Metabolic Tuning – Prävention – Therapie. Stuttgart: Wiss. Verl.-Ges.