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Aggressivität von Entzündungsreaktionen

Lisa — Wed, 11 Jun 2025 13:13:17 +0000

Aggressivität von Entzündungsreaktionen

Lesedauer: 46 Minuten

Aggressivität von Entzündungsreaktionen

Lesedauer: 46 Minuten

Entzündungsprozesse sind integraler Bestandteil der angeborenen Immunantwort und entscheidend für Gewebereparatur, Pathogenelimination und zelluläre Homöostase. Bei dysregulierter Aktivität können sie jedoch chronisch progrediente Schäden induzieren und gelten heute als zentrale pathogenetische Treiber zahlreicher Zivilisationskrankheiten – von kardiovaskulären Erkrankungen bis hin zu neurodegenerativen und autoimmunologischen Störungen. Genetische Polymorphismen in proinflammatorischen Signalwegen modulieren die individuelle Entzündungsantwort teils erheblich. Insbesondere Varianten in Genen wie IL6, TNF, CRP oder IL1B sind mit einer gesteigerten Zytokinproduktion und verlängerten inflammatorischen Aktivität assoziiert. Dieser Beitrag beleuchtet die molekulargenetischen Grundlagen einer erhöhten Entzündungsneigung, deren klinische Relevanz und die sich daraus ableitenden Implikationen für eine individualisierte Prävention und Therapie im Rahmen chronisch-inflammatorischer Erkrankungen.

Das Wichtigste in Kürze

Entzündungen sind essenziell für die Immunabwehr, können aber bei chronischer oder überschießender Aktivierung schädlich sein. Besonders problematisch ist die sogenannte low-grade inflammation (stille Entzündung), die langfristig an vielen chronischen Krankheiten beteiligt sein können – darunter Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Diabetes, Alzheimer und rheumatische Beschwerden.
Polymorphismen in Entzündungsgenen wie TNF-α, IL6, IL6R, IL1RN und CRP beeinflussen die individuelle Entzündungsneigung erheblich:
- TNF-α (rs1800629 A/A): kann entzündliche Aktivität erhöhen → Risiko für chronische Entzündungen.
- IL6 (rs1800795 C/C): kann zu erhöhtem IL-6-Spiegel führen → begünstigt stille Entzündungen.
- IL6R (rs2228145 C/C): kann IL-6-Trans-Signaling verstärken → systemische Inflammation.
- IL1RN (rs419598 T/T): kann IL-1Ra-Produktion reduzieren → geringere Entzündungshemmung.
- CRP (rs3093066 G/G): kann CRP-Aktivität erhöhen → erhöhte systemische Entzündungsbereitschaft.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass Patient:innen mit entsprechender genetischer Prädisposition frühzeitig erkannt und individuell betreut werden. Eine entzündungshemmende Lebensweise – mit Omega-3-Fettsäuren, Vitamin D, pflanzenbasierter Kost, regelmäßiger Bewegung und Stressmanagement – kann gezielt eingesetzt werden, um langfristige Entzündungsfolgen zu vermeiden und personalisierte Präventionsstrategien zu entwickeln.

Entzündungen gehören zu den grundlegendsten und zugleich komplexesten biologischen Reaktionsmechanismen des menschlichen Körpers. Sie stellen einen hochregulierten, evolutionär konservierten Prozess dar, mit dem der Organismus auf eine Vielzahl exogener und endogener Reize reagiert, darunter Infektionen, physikalische Verletzungen, toxische Substanzen, metabolischer Stress oder immunologische Dysregulation. Die primäre physiologische Aufgabe einer Entzündung besteht darin, eine potenzielle Schädigung zu begrenzen, eingedrungene Pathogene zu eliminieren, abgestorbene Zellen zu beseitigen und die Geweberegeneration einzuleiten. Eine korrekt ablaufende Entzündungsreaktion ist daher nicht nur wünschenswert, sondern essenziell für das Überleben.

Die klassische Entzündungsantwort lässt sich in vier Phasen gliedern: Erkennung, Aktivierung, Effektorphase und Resolution. In der Erkennungsphase detektieren spezialisierte Immunzellen sogenannte Gefahrensignale, entweder pathogenassoziierte molekulare Muster (PAMPs) wie Lipopolysaccharide bakteriellen Ursprungs oder körpereigene, durch Zellschäden freigesetzte DAMPs (damage-associated molecular patterns). Diese Signale werden über Rezeptoren wie Toll-like Receptors (TLRs) erkannt, was zur Aktivierung intrazellulärer Signalwege führt. In der folgenden Aktivierungsphase kommt es zur raschen Freisetzung proinflammatorischer Mediatoren, darunter Zytokine wie TNF-α, IL-1β und IL-6, Chemokine, Prostaglandine und Leukotriene. Diese Moleküle orchestrieren eine lokale Vasodilatation, erhöhen die Permeabilität der Blutgefäße und ermöglichen das gezielte Einwandern von Immunzellen, insbesondere neutrophiler Granulozyten und Monozyten, in das betroffene Gewebe. In der Effektorphase eliminieren diese Zellen die auslösenden Schadfaktoren durch Phagozytose, enzymatische Degradation, oxidative Mechanismen und komplementvermittelte Prozesse. Gleichzeitig beginnt das Immunsystem, über antiinflammatorische Mediatoren (z. B. IL-10, TGF-β) und pro-resolutive Lipidmediatoren (z. B. Resolvine, Protectine) eine aktive Regulation und Auflösung der Entzündungsreaktion einzuleiten. Dieser Prozess ist essenziell für die Gewebshomöostase und die Vermeidung chronischer Schäden. Eine vollständige Resolution führt zur Gewebereparatur und zur Wiederherstellung der physiologischen Funktion.

Allerdings ist die Entzündungsreaktion ein zweischneidiges Schwert. Wenn die Rückregulation nicht adäquat funktioniert oder wenn persistierende Reize wie metabolischer Stress, Dysbiose, oxidativer Stress oder subklinische Infektionen vorliegen, kann die Entzündung chronisch werden. Diese niedriggradige, systemische Entzündungsaktivität, häufig als „silent inflammation“ oder „low-grade inflammation“ bezeichnet, verläuft meist symptomarm, zeigt jedoch eine anhaltende Aktivierung proinflammatorischer Signalwege und eine dauerhafte Präsenz inflammatorischer Biomarker im Gewebe und im Blut. Auf molekularer Ebene dominieren hier leicht erhöhte Spiegel von CRP, TNF-α, IL-6 sowie reaktive Sauerstoff- und Stickstoffspezies. Diese Form der chronischen Entzündung ist pathophysiologisch hochrelevant: Sie gilt heute als zentraler Risikofaktor für eine Vielzahl chronischer Erkrankungen, darunter kardiovaskuläre Erkrankungen, Typ-2-Diabetes, Adipositas, neurodegenerative Erkrankungen (z. B. Alzheimer, Parkinson), chronisch-entzündliche Darmerkrankungen und bestimmte Krebserkrankungen. Darüber hinaus wird sie mit dem Phänomen des „Inflammaging“ in Verbindung gebracht, einem durch chronische Entzündung beschleunigten Alterungsprozess, der zur funktionellen Verschlechterung von Organsystemen im höheren Lebensalter beiträgt. Ein entscheidender Aspekt, der über Ausmaß, Dauer und Schwere von Entzündungsreaktionen mitbestimmt, ist die genetische Prädisposition. Zahlreiche Studien belegen, dass Polymorphismen in zentralen Entzündungsgenen, insbesondere TNF-Alpha, IL6, IL6R, IL1RN und CRP, einen messbaren Einfluss auf die individuelle Entzündungsneigung haben. Diese Gene kodieren für Schlüsselmoleküle im Netzwerk der Immunregulation: TNF-Alpha und IL-6 sind primäre proinflammatorische Zytokine, IL6R beeinflusst deren Signaltransduktion, IL1RN wirkt als natürlicher Antagonist des Interleukin-1-Rezeptors, und CRP dient als systemischer Marker sowie potenzieller Verstärker entzündlicher Prozesse. Liegen diese Gene in bestimmten Varianten vor, etwa mit erhöhter Promotoraktivität oder veränderter Rezeptoraffinität, kann dies zu einer verstärkten oder verlängerten Entzündungsantwort führen. Diese genetischen Faktoren beeinflussen nicht nur das Entzündungsausmaß bei akuten Infektionen, sondern auch die Schwelle, ab der der Körper mit Entzündungen auf Alltagsreize wie Stress, Umweltbelastungen oder Ernährung reagiert.

Insbesondere bei Personen mit genetisch erhöhter Entzündungsbereitschaft können schon geringe, chronisch wirkende Reize zu einem permanenten Entzündungszustand führen. Diese stille Aktivierung ist häufig bereits im mittleren Lebensalter messbar, lange bevor klinische Symptome auftreten und stellt einen wesentlichen Ansatzpunkt für die personalisierte Prävention dar. Denn während die genetische Veranlagung nicht veränderbar ist, lässt sich ihr Einfluss durch gezielte präventivmedizinische Maßnahmen erheblich modulieren.

Das TNF-α-Gen

Relevante Genvarianten

Das TNF-α-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL6-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL6-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL1RN-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL1RN-Gen

Relevante Genvarianten

Das CRP-Gen

Relevante Genvarianten

Das CRP-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL6R-Gen

Relevante Genvarianten

Das IL6R-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Überaktive oder chronisch unterschwellig verlaufende Entzündungsreaktionen gelten heute als einer der zentralen Risikofaktoren für eine Vielzahl moderner Erkrankungen, darunter Herz-Kreislauf-Leiden, Typ-2-Diabetes, nichtalkoholische Fettleber, Autoimmunprozesse und neurodegenerative Veränderungen. Wie intensiv und wie langanhaltend der Körper auf Entzündungsreize reagiert, ist dabei nicht allein vom Lebensstil abhängig, sondern auch genetisch mitbedingt. Varianten in Genen wie IL6, TNF, IL6R, IL1RN oder CRP können die Produktion, Aktivität oder Rückregulation entzündlicher Signalstoffe beeinflussen. Menschen mit entsprechender Veranlagung zeigen häufiger eine überdurchschnittlich starke Immunantwort, selbst auf alltägliche Reize wie Stress, bestimmte Nahrungsbestandteile oder Umweltfaktoren. Die Folge: eine dauerhafte, stille Aktivierung des Immunsystems, die auf zellulärer Ebene Schaden anrichtet, lange bevor klinische Symptome entstehen.

Umso wertvoller sind gezielte Präventionsstrategien, die helfen, das entzündliche Gleichgewicht im Körper wiederherzustellen. Besonders empfehlenswert ist eine antientzündliche Ernährung, die reich an buntem Gemüse, Beeren, grünen Blattgemüsen, Hülsenfrüchten, Nüssen, hochwertigem Olivenöl und fettem Meeresfisch ist. Reduziert werden sollten entzündungsfördernde Komponenten wie Zucker, Weißmehl, Alkohol, trans-Fette sowie stark verarbeitete Lebensmittel. Eine ausreichende Versorgung mit entzündungsmodulierenden Mikronährstoffen, darunter Omega-3-Fettsäuren (EPA/DHA), Vitamin D, Magnesium, Zink, aktive B-Vitamine und Vitamin C kann die Immunbalance zusätzlich unterstützen. Ebenso hilfreich sind sekundäre Pflanzenstoffe wie Curcumin, Resveratrol, Polyphenole aus grünem Tee, OPC oder Quercetin, die gezielt in Entzündungsprozesse eingreifen.

Auch Bewegung wirkt entzündungsregulierend, insbesondere moderates Ausdauertraining, Intervalltraining oder Yoga, das zusätzlich das parasympathische Nervensystem stärkt. Ein weiterer wichtiger Hebel ist ausreichender Schlaf, da viele proinflammatorische Zytokine einem zirkadianen Rhythmus folgen. Regelmäßige Essenspausen oder Formen des Intervallfastens tragen darüber hinaus dazu bei, entzündliche Signalwege herunterzufahren und das Immunsystem zu regenerieren.

Wer seine genetische Entzündungsneigung kennt, kann gezielt und frühzeitig gegensteuern. Nicht durch restriktiven Verzicht, sondern durch bewusste, alltagstaugliche Entscheidungen. So lassen sich überschießende Immunreaktionen eindämmen, stille Entzündungen verhindern und die langfristige Gesundheit von Gefäßen, Organen und Stoffwechsel nachhaltig schützen.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

DocCheck Flexikon. (n.d.). Entzündung. https://flexikon.doccheck.com/de/Entz%C3%BCndung

Helmholtz-Zentrum für Infektionsforschung. (n.d.). Was ist eine Entzündung? https://www.helmholtz-hzi.de/wissen/wissensportal/entzuendung/

Lecturio. (n.d.). Entzündung – Definition, Phasen, Symptome. https://www.lecturio.de/artikel/medizin/entzundung/

TNF-Alpha-Gen

Pinto-Sietsma, S. J., et al. (2005). Genetic variants and inflammation: Atherosclerosis context. PLoS ONE, 6(9), e69201. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371%2Fjournal.pone.0069201

SNPedia. (n.d.). rs1800629 (TNF gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1800629

Wang, M., et al. (2023). Tumor necrosis factor gene polymorphism and cardiovascular inflammation. Microorganisms, 12(10), 1954. https://www.mdpi.com/2076-2607/12/10/1954

Zhou, B., et al. (2012). Interactions between CRP and TNF-α gene variants. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

Zhou, B., et al. (2012). IL6, IL6R, TNF, CRP gene interactions in inflammation. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

IL6-Gen

Fishman, D., et al. (2002). The effect of a novel polymorphism in the interleukin-6 gene on IL-6 transcription and plasma levels. Human Molecular Genetics, 11(3), 289–297. https://academic.oup.com/hmg/article/11/3/289/634575

Pinto-Sietsma, S. J., et al. (2005). Genetic variants and inflammation: Atherosclerosis context. PLoS ONE, 6(9), e69201. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371%2Fjournal.pone.0069201

SNPedia. (n.d.). rs1800795 (IL6 gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1800795

Zhou, B., et al. (2012). Interactions between CRP and IL-6 gene variants. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

Zhou, B., et al. (2012). IL6, IL6R, TNF, CRP gene interactions in inflammation. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

IL1RN-Gen

SNPedia. (n.d.). rs419598 (IL1RN gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs419598

CRP-Gen

Ligthart, S., et al. (2016). Genome analyses of >200,000 individuals identify 58 loci for chronic inflammation and highlight pathways that link inflammation and complex disorders. American Journal of Human Genetics, 103(5), 691–706. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S1043466621001605

Pinto-Sietsma, S. J., et al. (2005). Genetic variants and inflammation: Atherosclerosis context. PLoS ONE, 6(9), e69201. https://journals.plos.org/plosone/article?id=10.1371%2Fjournal.pone.0069201

SNPedia. (n.d.). rs3093066 (CRP gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs3093066

Zhou, B., et al. (2012). Interactions between CRP and IL6, TNF gene variants. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

Zhou, B., et al. (2012). IL6, IL6R, TNF, CRP gene interactions in inflammation. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

IL6R-Gen

Ferreira, R. C., et al. (2013). Functional IL6R genetic variants and risk of inflammatory diseases. PLoS Genetics, 9(4), e1003444. https://journals.plos.org/plosgenetics/article?id=10.1371/journal.pgen.1003444

SNPedia. (n.d.). rs2228145 (IL6R gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs2228145

Zhou, B., et al. (2012). CRP gene interaction with IL6R SNPs. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

Zhou, B., et al. (2012). IL6, IL6R, TNF, CRP gene interactions in inflammation. Scientific Reports, 2, 267. https://www.nature.com/articles/srep32677

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Regulierung von Homocystein

Lisa — Wed, 11 Jun 2025 10:52:30 +0000

Regulierung von Homocystein

Lesedauer: 22 Minuten

Regulierung von Homocystein

Lesedauer: 22 Minuten

Homocystein ist ein Zwischenprodukt des Methionin-Stoffwechsels und muss kontinuierlich abgebaut oder remethyliert werden, um zelluläre Schäden zu vermeiden. Eine gestörte Homocysteinregulation kann das Risiko für vaskuläre, neurologische und epigenetisch bedingte Erkrankungen erhöhen. Zwei Schlüsselenzyme im Remethylierungszyklus – Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) und Methionin-Synthase-Reduktase (MTRR) – steuern die Bereitstellung und Wiederherstellung essenzieller Methylgruppen. Genetische Varianten in diesen Genen können die Aktivität der beteiligten Enzyme beeinträchtigen und zu erhöhten Homocysteinspiegeln führen. Der folgende Beitrag beleuchtet die molekularen Mechanismen der Homocysteinverwertung, die funktionellen Konsequenzen genetischer Polymorphismen und gibt praxisrelevante Empfehlungen für eine gezielte Mikronährstoffunterstützung im Rahmen personalisierter Prävention und Therapie.

Das Wichtigste in Kürze

Homocystein ist ein kritischer Zwischenmetabolit im Methionin-Stoffwechsel, dessen Konzentration eng kontrolliert werden muss, um vaskuläre, neurologische und epigenetische Schäden zu vermeiden. Die beiden Enzyme MTHFR und MTRR spielen eine Schlüsselrolle in der Remethylierung von Homocystein zu Methionin.
Genetische Varianten in den Genen MTHFR (rs1801133) und MTRR (rs1801394) können die Enzymaktivität reduzieren, was zu erhöhten Homocysteinspiegeln führen kann. Dies begünstigt oxidative Prozesse, Entzündungen und gestörte Methylierung – Risikofaktoren für kardiovaskuläre, neurodegenerative und reproduktive Erkrankungen.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei Vorliegen ungünstiger Genvarianten eine gezielte Versorgung mit bioaktiven Methylspendern wie 5-Methyltetrahydrofolat, Methylcobalamin und ggf. Betain (TMG) erfolgt – ergänzt durch Mikronährstoffe wie B6, Zink und Magnesium.

Homocystein ist eine schwefelhaltige, nicht-proteinogene Aminosäure, die im menschlichen Organismus als zwischenzeitliches Stoffwechselprodukt im Abbauweg der essenziellen Aminosäure Methionin gebildet wird. Methionin selbst wird über die Nahrung aufgenommen und spielt als Methylgruppendonor in Form von S-Adenosylmethionin (SAM) eine zentrale Rolle in zahlreichen biologischen Prozessen. Dazu zählen unter anderem die DNA- und RNA-Methylierung, Neurotransmittersynthese, Phospholipidstoffwechsel und viele epigenetische Regulationsmechanismen. Nach der Abgabe seiner Methylgruppe entsteht aus SAM zunächst S-Adenosylhomocystein (SAH) und anschließend Homocystein.

Da Homocystein reaktiv, potenziell zelltoxisch und biologisch nicht weiter verwertbar ist, muss es in einem eng regulierten Zyklus entweder wieder in Methionin überführt (Remethylierung) oder in den Abbauweg über Cystein eingeschleust werden (Transsulfurierung). Ein dauerhaft erhöhter Homocysteinspiegel, bekannt als Hyperhomocysteinämie, wird mit einer Vielzahl pathophysiologischer Zustände assoziiert. Dazu zählen Endothelschäden, oxidativer Stress, verstärkte LDL-Oxidation und somit ein erhöhtes Risiko für atherosklerotische Erkrankungen, neurodegenerative Prozesse, Depressionen, Schwangerschaftskomplikationen sowie Fehlbildungen beim Fötus. Aus diesem Grund ist die effiziente Regulierung des Homocysteinspiegels ein kritischer Bestandteil des zellulären Gleichgewichts.

Die Remethylierung von Homocystein zu Methionin stellt dabei den zentralen Entgiftungsweg dar und ist auf eine enge Zusammenarbeit mehrerer Enzyme angewiesen. Zwei davon, Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) und Methionin-Synthase-Reduktase (MTRR), nehmen hierbei eine Schlüsselrolle ein. Das Enzym MTHFR, kodiert durch das gleichnamige Gen, ist verantwortlich für die Reduktion von 5,10-Methylen-Tetrahydrofolat (5,10-Methylene-THF) zu 5-Methyl-Tetrahydrofolat (5-Methyl-THF). Die einzige Form von Folat, die als Methylgruppendonor in der Homocystein-Remethylierung eingesetzt werden kann. Dieses 5-Methyl-THF liefert die Methylgruppe für die nachfolgende Umwandlung von Homocystein zu Methionin durch das Enzym Methionin-Synthase (MTR), das wiederum den aktiven Vitamin-B12-Cofaktor Methylcobalamin benötigt.

Im Laufe der Reaktion wird Methylcobalamin zu Cobalamin(II) oxidiert, wodurch die Methionin-Synthase deaktiviert wird. Um ihre Aktivität aufrechtzuerhalten, ist eine fortlaufende Regeneration von Methylcobalamin notwendig – genau hier greift die Funktion des MTRR-Gens (Methionin-Synthase-Reduktase) ein. Das von MTRR codierte Enzym regeneriert Methylcobalamin aus der inaktiven, oxidierten Form durch einen NADPH-abhängigen Reduktionsprozess und ermöglicht so die kontinuierliche Funktion der Methionin-Synthase.

MTHFR und MTRR wirken somit als aufeinander abgestimmte Komponenten eines hochregulierten biochemischen Netzwerks. MTHFR liefert die notwendige Methylgruppe in Form von 5-Methyl-THF, MTR übernimmt die eigentliche Methylierung von Homocystein, und MTRR sorgt für die Erhaltung der Enzymaktivität durch die Regeneration des Vitamin-B12-Cofaktors. Diese fein abgestimmte enzymatische Abfolge gewährleistet, dass Homocystein effizient entgiftet und der Methioninspeicher des Körpers aufrechterhalten wird. Ein Ungleichgewicht in diesem System, sei es durch Mikronährstoffmangel, oxidativen Stress oder andere epigenetische Einflüsse, kann den Stoffwechselfluss empfindlich stören und zu einem systemischen Anstieg des Homocysteinspiegels führen. Die Betrachtung der molekularen Zusammenhänge von MTHFR und MTRR liefert daher nicht nur grundlegende Erkenntnisse für die Biochemie des Methylstoffwechsels, sondern eröffnet auch wertvolle Ansatzpunkte für präventivmedizinische und therapeutische Interventionen.

Das MTRR-Gen

Relevante Genvarianten

Das MTRR-Gen

Relevante Genvarianten

Das MTHFR-Gen

Relevante Genvarianten

Das MTHFR-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

MTRR-Genotyp

Die Kenntnis des MTRR-Genotyps (rs1801394) ermöglicht eine gezielte Auswahl und Dosierung von Nahrungsergänzungsmitteln, insbesondere bioaktive Formen von Vitamin B12 (Methylcobalamin) und Folat (5-Methyltetrahydrofolat). Diese Information ist besonders wertvoll bei Patient:innen mit bereits erhöhten Homocysteinwerten, kardiovaskulären Risikofaktoren oder neurologischen Beschwerden, da in diesen Fällen eine individualisierte Mikronährstoffsupplementierung einen entscheidenden Beitrag zur Prävention und therapeutischen Unterstützung leisten kann. Für Patient:innen mit eingeschränkter MTRR-Aktivität empfiehlt sich die Einnahme von aktivem Vitamin B12 (Methylcobalamin) in Dosierungen zwischen 500 und 3.000 µg pro Tag – je nach genetischem Befund, Laborwerten und klinischer Situation. Ergänzend sollte auch 5-Methyltetrahydrofolat (die bioaktive Form von Folat) zugeführt werden, meist in einer Dosis von 400 bis 800 µg täglich. Vitamin B6 (Pyridoxal-5-Phosphat) unterstützt zusätzlich den alternativen Abbauweg von Homocystein über die Transsulfurierung. Bei deutlich erhöhten Homocysteinwerten kann auch die Supplementierung von Betain (Trimethylglycin) sinnvoll sein – ein alternativer Methylgruppenspender, der unabhängig vom B12-abhängigen Weg wirkt. Auch Zink und Magnesium sollten bei Bedarf ergänzt werden, da sie als Kofaktoren zentraler Enzyme im Methylierungszyklus fungieren.

Neben der Supplementierung spielt auch die Ernährung eine wichtige Rolle. Besonders empfehlenswert sind Vitamin-B12-reiche Lebensmittel wie Fisch (z. B. Lachs, Hering, Makrele), Rindfleisch, Leber und Eier. Folat findet sich in hohen Mengen in dunkelgrünem Blattgemüse (z. B. Spinat, Mangold, Rucola), Brokkoli, Avocado und Hülsenfrüchten. Vitamin B6 ist reichlich enthalten in Walnüssen, Sonnenblumenkernen, Bananen, Kartoffeln und Vollkornprodukten. Gleichzeitig sollte der Konsum stark verarbeiteter Lebensmittel, Transfette, übermäßiger Alkohol sowie Rauchen möglichst vermieden werden, da sie die Funktion des Methylstoffwechsels beeinträchtigen.

Zusammenfassend lässt sich sagen: Die Kombination aus MTRR-Genotypisierung, gezielter Mikronährstoffversorgung, individueller Ernährung und einem gesundheitsfördernden Lebensstil bietet einen äußerst wirkungsvollen, wissenschaftlich fundierten Ansatz für die Prävention und therapeutische Begleitung chronischer Belastungen, insbesondere bei gestörter Homocysteinregulation. Patient:innen profitieren dabei nicht nur durch messbare Verbesserungen in ihren Laborwerten, sondern auch durch gesteigertes Wohlbefinden, mentale Klarheit, verbesserte Stressresistenz und ein langfristig gesünderes Altern. Gleichzeitig ermöglicht diese Herangehensweise eine moderne, verständliche und greifbare Form personalisierter Medizin.

MTHFR-Genotyp

Die Analyse des MTHFR-Gens (rs1801133) liefert wertvolle Hinweise darauf, wie effizient der Körper in der Lage ist, Folat in seine biologisch aktive Form 5-Methyltetrahydrofolat (5-MTHF) umzuwandeln, das ein entscheidender Zwischenschritt im Homocystein-Stoffwechsel. Gerade bei Patient:innen mit einem erhöhten Homocysteinspiegel oder mit chronischen Beschwerden, die mit gestörter Methylierung in Verbindung stehen, etwa kardiovaskuläre Belastungen, Konzentrationsprobleme, depressive Verstimmungen oder unerfüllter Kinderwunsch, kann die genetische Information aus der MTHFR-Typisierung gezielt für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie genutzt werden.

In der Praxis empfiehlt sich für Personen mit reduzierter MTHFR-Funktion die gezielte Zufuhr von 5-MTHF – also jener Folatform, die ohne Umwandlung direkt verwertet werden kann. Eine Tagesdosis von 400 bis 800 µg ist in der Regel ausreichend, kann aber bei Bedarf angepasst werden. Begleitend sollte auch auf eine stabile Versorgung mit Methylcobalamin (aktives Vitamin B12) geachtet werden, da dieses als Cofaktor in der Remethylierung von Homocystein unerlässlich ist. Hier liegen die Dosierungen häufig zwischen 500 und 3.000 µg pro Tag, abhängig von der individuellen Ausgangslage. Vitamin B6 ist ebenfalls empfehlenswert, da es den alternativen Abbauweg von Homocystein über die Transsulfurierung unterstützt. Bei stark erhöhten Werten kann zusätzlich Betain (TMG) eingesetzt werden, ein alternativer Methylgruppenspender, der unabhängig vom Folatweg wirkt. Auch Zink und Magnesium sollten mitgedacht werden, da sie als Kofaktoren für mehrere Enzyme im Methylstoffwechsel eine unterstützende Funktion einnehmen. Parallel zur Supplementierung ist auch die Ernährungsweise ein wesentlicher Hebel: Besonders günstig wirken sich Lebensmittel mit natürlichem Folatgehalt aus, etwa grünes Blattgemüse (Spinat, Mangold, Rucola), Brokkoli, Avocados und Hülsenfrüchte. Für eine ausreichende Versorgung mit Vitamin B12 eignen sich gut resorbierbare Quellen wie fetter Fisch, Eier, Leber und Rindfleisch. Vitamin B6 findet sich unter anderem in Bananen, Walnüssen, Sonnenblumenkernen, Kartoffeln und Vollkornprodukten.

Insgesamt bietet die genetische Information zum MTHFR-Status eine hervorragende Grundlage, um präventive und therapeutische Maßnahmen auf den tatsächlichen biochemischen Bedarf abzustimmen. Besonders im Kontext chronischer Belastung, psychischer Erschöpfung oder hormoneller Dysbalancen kann eine personalisierte Mikronährstoffversorgung auf Basis der MTHFR-Aktivität ein entscheidender Faktor für Regeneration, Wohlbefinden und langfristige Gesundheitsstabilität sein. Dabei entsteht auch für die ärztliche Betreuung ein greifbarer Mehrwert: durch klare Handlungsempfehlungen, nachvollziehbare Zusammenhänge und eine hohe Akzeptanz bei den Patient:innen, die sich aktiv in den eigenen Gesundheitsprozess eingebunden fühlen.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

Antwerpes, F., & Fink, B. (2024, 21. März). Methioninsynthase. DocCheck Flexikon. Abgerufen am 17. Juni 2025 von https://flexikon.doccheck.com/de/Methioninsynthase

Antwerpes, F., Rezaie, H., & Güler, I. (2024, 21. März). Homocysteinämie. DocCheck Flexikon. Abgerufen am 17. Juni 2025 von https://flexikon.doccheck.com/de/Homocystein%C3%A4mie

MTRR-Gen

El-Ghonaimy, M., El-Deeb, M., El-Ashwah, S., Fouda, M., Al-Adl, M., EL-Sebaie, A. (2024). Association of thrombophilic genes (MTHFR, MTR and MTRR) polymorphisms and homocysteine level in relation to the increased risk of thrombosis among COVID-19 patients. Gene Reports, 37, 102085. https://doi.org/10.1016/j.genrep.2024.102085

Miasko, M. H., Smail, S. W., Karim, A. Y., Qadir, M. K., Bapir, A. A., Omar, S. A., Ismail, I. I., Taha, O. S., Khudhur, Z. O., Jalal, K. F., Mustafa, M. Q., Awla, H. K., Saeed, M., & Safdar, M. (2020). Association study of polymorphisms at A66G (rs1801394) of MTRR gene and autism spectrum disorders in a Kurdish population. Gene Reports, 21, 100949. https://doi.org/10.1016/j.genrep.2020.100949

Montjean, D., Benkhalifa, M., Dessolle, L., Cohen-Bacrie, P., Belloc, S., Siffroi, J. P., Ravel, C., Bashamboo, A., & McElreavey, K. (2011). Polymorphisms in MTHFR and MTRR genes associated with blood plasma homocysteine concentration and sperm counts. Fertility and sterility, 95(2), 635–640. https://doi.org/10.1016/j.fertnstert.2010.08.054

MRes, A. G. B., PhD. (2023b, Oktober 3). MTRR. Gene Food. https://www.mygenefood.com/genes/gastrointestinal-genes/mtrr/?utm_source=chatgpt.com

MTRR 5-methyltetrahydrofolate-homocysteine methyltransferase reductase [Homo sapiens (human)] – Gene – NCBI. (o. D.). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene?Cmd=DetailsSearch&Db=gene&Term=4552

Ristic, A. (2025, 3. Juni). Blog article – SelfDecode. SelfDecode. https://selfdecode.com/en/blog-article/mtrr-methylation-homocysteine-diet/

rs1801394 – SNPedia. (o. D.). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1801394

MTHFR-Gen

Fan, Y., Wu, L., & Zhuang, W. (2022). Methylenetetrahydrofolate Reductase Gene rs1801133 and rs1801131 Polymorphisms and Essential Hypertension Risk: A Comprehensive Analysis. Cardiovascular therapeutics, 2022, 2144443. https://doi.org/10.1155/2022/2144443

Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase-(MTHFR)-Mutation – Medizinisch genetisches Zentrum. (o. D.). https://www.mgz-muenchen.de/erkrankungen/diagnose/methylen-tetrahydrofolat-reduktase-mthfr-mutation.html#:~:text=Genetik,Homocysteinwerte%20im%20Plasma%20(Hyperhomocystein%C3%A4mie)

rs1801133 – SNPedia. (o. D.). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1801133

Yakub, M., Moti, N., Parveen, S., Chaudhry, B., Azam, I. & Iqbal, M. P. (2012). Polymorphisms in MTHFR, MS and CBS Genes and Homocysteine Levels in a Pakistani Population. PLoS ONE, 7(3), e33222. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0033222

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Implikationen in der Praxis

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Regulierung von Triglyceriden

Lisa — Wed, 11 Jun 2025 10:32:55 +0000

Regulierung von Triglyceriden

Lesedauer: 21 Minuten

Regulierung von Triglyceriden

Lesedauer: 21 Minuten

Triglyceride sind zentrale Energieträger im menschlichen Stoffwechsel und werden nach der Nahrungsaufnahme in Form von Lipoproteinen durch den Blutkreislauf transportiert. Ihr Abbau und ihre Beseitigung erfordern ein präzises Zusammenspiel mehrerer Enzyme und Transportproteine, um eine übermäßige Akkumulation im Plasma zu verhindern. Zwei genetisch regulierte Apolipoproteine – Apolipoprotein A5 (APOA5) und Apolipoprotein E (APOE) – nehmen dabei Schlüsselfunktionen ein: APOA5 moduliert die Lipolyse triglyceridreicher Partikel durch Förderung der LPL-Aktivität, während APOE für die Erkennung und hepatische Aufnahme der Abbauprodukte verantwortlich ist. Genetische Varianten in diesen Genen können die Effizienz dieses Stoffwechselprozesses erheblich beeinflussen und so zur Entstehung einer Hypertriglyzeridämie beitragen – einem unabhängigen Risikofaktor für kardiometabolische Erkrankungen. Der folgende Beitrag beleuchtet die physiologischen Grundlagen, genetischen Unterschiede und praxisrelevanten Implikationen für Prävention und Therapie.

Das Wichtigste in Kürze

Triglyceride sind zentrale Energieträger im Körper, müssen jedoch effizient abgebaut werden, um metabolische Störungen zu vermeiden. Zwei zentrale Regulatoren dieses Prozesses sind die Apolipoproteine APOA5 und APOE:

- APOA5 beschleunigt den Abbau triglyceridreicher Lipoproteine durch Aktivierung der Lipoproteinlipase und reduziert deren Bildung in der Leber.
- APOE vermittelt die Aufnahme der Abbauprodukte (Remnants) in die Leber durch spezifische Rezeptoren und verhindert ihre Anreicherung im Blut.

Genetische Varianten in den Genen APOA5 (z. B. rs662799 G/G) und APOE (z. B. ε2/ε2 oder ε4/ε4) können die Effektivität dieser Prozesse deutlich beeinträchtigen – mit erhöhter Neigung zu Hypertriglyzeridämie, Fettleber und kardiometabolischen Erkrankungen.

Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei Patient:innen mit genetisch eingeschränkter Triglyceridregulation frühzeitig präventive Maßnahmen wie eine ballaststoffreiche, zuckerarme Ernährung, Omega-3-Supplementierung, regelmäßige Bewegung und ggf. personalisierte Mikronährstofftherapie ergriffen werden.

Triglyceride sind die häufigste Form von Fett im menschlichen Körper und stellen eine zentrale Energiequelle dar. Chemisch gesehen bestehen sie aus einem Glycerinmolekül, das mit drei Fettsäuren verestert ist – daher der Name Triglycerid. Diese Struktur macht sie wasserunlöslich, weshalb sie im Blut nicht frei, sondern eingebettet in sogenannte Lipoproteine transportiert werden. Nach einer Mahlzeit gelangen die über die Nahrung aufgenommenen Triglyceride in Form von Chylomikronen aus dem Darm in den Blutkreislauf. Zusätzlich produziert die Leber bei einem Energieüberschuss sogenannte VLDL-Partikel (very low density lipoproteins), die körpereigene Triglyceride transportieren. Im Blut dienen Triglyceride vor allem der Bereitstellung von Energie: Sie werden mithilfe des Enzyms Lipoproteinlipase (LPL) aus den Lipoproteinen herausgelöst, in freie Fettsäuren gespalten und anschließend in Muskel- oder Fettzellen aufgenommen. Dort können sie entweder unmittelbar zur Energiegewinnung genutzt oder als langfristige Reserve gespeichert werden. Ein Gramm Fett liefert mit etwa neun Kilokalorien mehr als doppelt so viel Energie wie Kohlenhydrate oder Eiweiß, weshalb Triglyceride einen besonders effektiven Energiespeicher darstellen. Die Konzentration von Triglyceriden im Blut wird durch ein fein abgestimmtes Zusammenspiel aus Nahrungsaufnahme, endogener Produktion, enzymatischem Abbau und Gewebeaufnahme reguliert. Kommt es jedoch zu einem Ungleichgewicht, etwa durch übermäßige Kalorienzufuhr, Bewegungsmangel, genetische Faktoren oder hormonelle Störungen, kann der Triglyceridspiegel im Blut dauerhaft erhöht sein. Eine solche Hypertriglyzeridämie gilt als unabhängiger Risikofaktor für eine Reihe von Erkrankungen, darunter die nichtalkoholische Fettleber (NAFLD), das metabolische Syndrom, Typ-2-Diabetes und kardiovaskuläre Komplikationen. Deshalb ist die Regulation von Triglyceriden in unserem Körper von maßgebender Bedeutung.

Der systemische Abbau und die anschließende hepatische Beseitigung sind komplexe Vorgänge, bei denen neben Enzymen wie der Lipoproteinlipase (LPL) insbesondere regulatorische Apolipoproteine eine zentrale Rolle spielen. Zwei dieser Schlüsselmoleküle, Apolipoprotein A5 (APOA5) und Apolipoprotein E (APOE), wirken über distinkte, aber eng koordinierte Mechanismen, um den effizienten Abbau und die zügige Entfernung triglyceridreicher Lipoproteine aus dem Kreislauf sicherzustellen.

APOA5 ist ein leberspezifisch exprimiertes Apolipoprotein, das trotz seiner äußerst niedrigen Plasmakonzentration einen ausgeprägten Effekt auf die Höhe der zirkulierenden Triglyceride hat. Es übt seine Wirkung auf mehreren Ebenen aus: Zum einen erhöht APOA5 die Affinität triglyceridreicher Lipoproteine zur LPL, indem es deren Bindung an die Gefäßendothelien erleichtert und die Interaktion mit dem Enzym fördert. Dieser Schritt ist essenziell für die initiale Hydrolyse der Triglyceride in freie Fettsäuren und Glycerin, die anschließend in periphere Gewebe aufgenommen werden können. Zum anderen reduziert APOA5 die hepatische Sekretion von VLDL-Partikeln, indem es die Verpackung von Triglyceriden in ApoB-haltige Lipoproteine intrazellulär hemmt. Darüber hinaus verändert APOA5 die Oberflächenstruktur der Lipoproteine so, dass ihre Erkennung und Aufnahme durch hepatische Rezeptoren erleichtert wird. Diese Mehrfachwirkung positioniert APOA5 als zentralen Modulator des intravaskulären Triglyceridabbaus und der Lipoproteinfreisetzung.

APOE hingegen wirkt vorrangig in der Endphase des Triglyceridtransports. Als Ligand für spezifische hepatische Rezeptoren, insbesondere für das LDL-receptor-related protein 1 (LRP1) und weitere hepatozelluläre Aufnahmesysteme, vermittelt es die gezielte Aufnahme von Chylomikronen- und VLDL-Remnants in die Leber. Diese Partikel enthalten nach enzymatischer Lipolyse durch LPL nur noch geringe Mengen an Triglyceriden, müssen aber rasch aus dem Kreislauf entfernt werden, um eine Akkumulation zu verhindern. APOE fungiert hier als molekulares Erkennungssignal auf der Partikeloberfläche und interagiert mit zellulären Rezeptorkomplexen, um die Remnant-Aufnahme zu beschleunigen. Zusätzlich stabilisiert APOE die Lipoproteinstruktur und verbessert ihre Interaktion mit peripheren Enzymen und zellulären Aufnahmesystemen, wodurch die Effizienz des gesamten Triglyceridabbaus weiter optimiert wird.

Das Zusammenspiel von APOA5 und APOE ist funktionell hochkomplementär und entscheidend für eine physiologisch ausgewogene Triglyceridkonzentration im Blut. Während APOA5 den frühen Abbauschritt der Triglyceride durch LPL initiiert und die Bildung triglyceridreicher Lipoproteine begrenzt, übernimmt APOE die Verantwortung für die nachgelagerte Entfernung der verstoffwechselten Lipidreste. In gewisser Weise stellt APOA5 die „Startsequenz“ für den Triglyceridabbau dar, während APOE den „Abschluss“ organisiert. Beide agieren in unterschiedlichen Phasen desselben Stoffwechselweges, aber in enger funktioneller Abstimmung. Ihre koordinierte Wirkung gewährleistet, dass die postprandial entstehenden Lipoproteine rasch abgebaut, umgewandelt und aus dem Kreislauf entfernt werden können.

Eine Störung in einem dieser Regelmechanismen, etwa durch genetische Varianten, inflammatorische Prozesse oder ein Überangebot an Nahrungsfetten, kann zu einer verzögerten Triglycerid-Beseitigung führen. Die molekulare Aufklärung der Rolle von APOA5 und APOE bietet somit wertvolle Ansatzpunkte für eine personalisierte Prävention, Diagnostik und Therapie von Fettstoffwechselstörungen.

Das APOA5-Gen

Relevante Genvarianten

Das APOA5-Gen

Relevante Genvarianten

Das APOE-Typ

Relevante Genvarianten

Das APOE-Typ

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Erhöhte Triglyceridwerte sind ein bedeutender Risikofaktor für Stoffwechselstörungen, Fettleber und Herz-Kreislauf-Erkrankungen. Genetische Varianten in den Genen APOA5 und APOE können beeinflussen, wie effizient der Körper Triglyceride abbaut und aus dem Blut entfernt. Bei entsprechender Veranlagung fällt es dem Organismus schwerer, nach fettreichen oder zuckerreichen Mahlzeiten überschüssige Blutfette rasch zu verarbeiten. Das macht gezielte Präventionsmaßnahmen besonders wertvoll.

Empfehlenswert ist vor allem eine pflanzenbasierte, ballaststoffreiche Ernährung mit viel Gemüse, Hülsenfrüchten, Nüssen, Beeren und hochwertigen Ölen. Zucker, Weißmehl, stark verarbeitete Lebensmittel sowie Alkohol sollten reduziert werden, da sie die körpereigene VLDL-Produktion erhöhen können. Mikronährstoffe wie Omega-3-Fettsäuren (EPA/DHA), L-Carnitin, Niacin, Magnesium, Zink, Vitamin E und aktive B-Vitamine können den Fettstoffwechsel zusätzlich stabilisieren. Auch Polyphenole aus grünem Tee, Curcumin oder OPC wirken entzündungshemmend und unterstützen die Gefäßgesundheit. Zentral ist außerdem ein aktiver Lebensstil: regelmäßige Bewegung, insbesondere Ausdauer- und Intervalltraining, verbessert die Fettverbrennung und senkt die VLDL-Freisetzung. Ergänzend helfen regelmäßige Essenspausen (z. B. Intervallfasten), um die Triglyceridsynthese zu drosseln und den Stoffwechsel zu entlasten.

Wer seine genetische Veranlagung kennt, kann gezielt gegensteuern, nicht durch Verzicht, sondern durch bewusste Entscheidungen. So lassen sich Triglyceridwerte effektiv stabilisieren und die langfristige Stoffwechselgesundheit fördern.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

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(https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/1873-3468.14803)

Teramoto, T., & Kajinami, K. (2007). Role of Apolipoprotein in dyslipidemia. Yonsei Medical Journal, 48(4), 609-617. https://doi.org/10.3349/ymj.2007.48.4.609
(https://eymj.org/DOIx.php?id=10.3349%2Fymj.2007.48.4.609)

APOA5-Gen

DocCheck Flexikon. (n.d.). Apolipoprotein A5. https://flexikon.doccheck.com/de/Apolipoprotein_A5

GeneCards. (n.d.). APOA5 gene. https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=APOA5

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Pennacchio, L. A., Olivier, M., Hubacek, J. A., et al. (2016). ApoA5 variants and their impact on lipid metabolism. Scientific Reports, 6, 36830. https://doi.org/10.1038/srep36830
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SNPedia. (n.d.). Rs662799. https://www.snpedia.com/index.php/Rs662799

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APOE-Typ

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Lu, Y., & Chen, J. (2014). Apolipoprotein E alleles and risk of Alzheimer’s disease: A meta-analysis. Scientific Reports, 4, 5825. https://doi.org/10.1038/srep05825
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(https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC8378982/)

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Umwandlungsfähigkeit von Coenzym Q10

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 15:08:40 +0000

Umwandlungsfähigkeit von Coenzym Q10

Lesedauer: 15 Minuten

Umwandlungsfähigkeit von Coenzym Q10

Lesedauer: 15 Minuten

Coenzym Q10 ist weit mehr als nur ein populäres Nahrungsergänzungsmittel – es bildet einen zentralen molekularen Knotenpunkt zwischen Energiegewinnung und antioxidativem Schutz. Als essenzieller Elektronenträger der mitochondrialen Atmungskette ist CoQ10 entscheidend an der Synthese von ATP beteiligt, der universellen Zellenergie. Gleichzeitig schützt seine reduzierte Form, Ubichinol, empfindliche Zellstrukturen vor oxidativem Stress – eine Schutzfunktion, die insbesondere in hochaktiven Geweben wie Herz, Gehirn und Muskulatur von großer Bedeutung ist. Für die volle biologische Wirksamkeit ist jedoch eine effiziente Umwandlung von Ubichinon zu Ubichinol erforderlich – ein Prozess, der maßgeblich durch das Enzym NQO1 (NAD(P)H Chinon-Dehydrogenase 1) gesteuert wird. Die Aktivität dieses Enzyms hängt wiederum von genetischen Faktoren ab: Bestimmte Varianten im NQO1-Gen können die Fähigkeit zur Reduktion von CoQ10 erheblich beeinflussen – mit direkten Auswirkungen auf Zellschutz, Leistungsfähigkeit und therapeutische Wirksamkeit von CoQ10-Präparaten. Der folgende Beitrag beleuchtet die biochemischen Grundlagen, die genetischen Varianten und deren Bedeutung für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie bei mitochondrialem Stress, chronischer Erschöpfung und kardiometabolischer Belastung.

Das Wichtigste in Kürze

Coenzym Q10 (CoQ10) ist ein zentrales Redoxmolekül in der mitochondrialen Atmungskette und wirkt in seiner reduzierten Form (Ubichinol) zusätzlich als potentes lipophiles Antioxidans. Die kontinuierliche Umwandlung zwischen Ubichinon und Ubichinol ist essenziell für Energieproduktion und antioxidativen Zellschutz.
Die enzymatische Reduktion von Ubichinon zu Ubichinol erfolgt primär über NQO1 (NAD(P)H Chinon-Dehydrogenase 1). Dieses Enzym katalysiert eine sichere zweielektronische Reduktion und verhindert so die Bildung schädlicher Zwischenprodukte wie Semichinonradikale oder Superoxide.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass genetische Variationen im NQO1-Gen die enzymatische Aktivität deutlich beeinflussen können. Eine eingeschränkte Funktion reduziert die Fähigkeit zur Umwandlung von Ubichinon zu Ubichinol, was die Wirksamkeit von herkömmlichen CoQ10-Präparaten mindern kann. In solchen Fällen ist die Supplementation mit Ubichinol – der bioaktiven Form – therapeutisch sinnvoll, insbesondere bei mitochondrialer Dysfunktion, oxidativem Stress oder chronischer Erschöpfung. Die Kombination mit Cofaktoren wie NADH, Vitamin C/E, Glutathion und Selen unterstützt zusätzlich die Redoxbalance und mitochondriale Stabilität.

Coenzym Q10 (CoQ10), chemisch bezeichnet als 2,3-Dimethoxy-5-methyl-6-decaprenyl-benzochinon, ist ein lipophiles Chinonmolekül, das in nahezu allen Zellmembranen präsent ist. Seine höchste funktionelle Dichte liegt in der inneren Mitochondrienmembran, wo es eine unverzichtbare Rolle in der oxidativen Phosphorylierung spielt. Dort ist Coenzym Q10 unentbehrlich für die Funktion der Atmungskette, ein mehrstufiger Prozess, bei dem die in Nährstoffen gespeicherte Energie in die universell einsetzbare Zellenergie Adenosintriphosphat (ATP) umgewandelt wird.

In seiner oxidierten Form, Ubichinon, nimmt CoQ10 Elektronen aus den Stoffwechselreaktionen der Zelle auf und transportiert sie innerhalb der inneren Mitochondrienmembran weiter zu nachgeschalteten Enzymkomplexen. Bei dieser Übertragung wird Ubichinon in die reduzierte Form Ubichinol überführt. Diese Form gibt die Elektronen wieder ab und ermöglicht damit die schrittweise Energiegewinnung, die letztlich zur Herstellung von ATP führt. Besonders energiehungrige Organe wie das Herz, die Muskulatur, das Gehirn und die Leber sind auf diesen Ablauf in hohem Maß angewiesen. Parallel zur Funktion im Energiestoffwechsel übernimmt CoQ10 in seiner reduzierten Form, Ubichinol, eine ausgeprägte antioxidative Rolle. Es zählt zu den effektivsten lipophilen Antioxidantien im Organismus und ist in der Lage, reaktive Sauerstoffspezies (ROS) zu neutralisieren. Ubichinol schützt insbesondere lipidreiche Strukturen wie Zellmembranen und mitochondriale Membranen vor oxidativen Schädigungen und kann zusätzlich oxidierte Formen anderer Antioxidantien wie Vitamin E (α-Tocopherol) regenerieren. Für die Umsetzung dieser Funktionen ist die kontinuierliche Umwandlung zwischen Ubichinon und Ubichinol erforderlich, ein Prozess, der maßgeblich durch NQO1 (NAD(P)H Chinon-Dehydrogenase 1) ermöglicht wird. NQO1 ist ein zytosolisches Flavoprotein, das eine Reduktion von Ubichinon zu Ubichinol katalysiert. Diese Reduktion ist nicht nur für die antioxidative Aktivierung von CoQ10 entscheidend, sondern minimiert gleichzeitig die Bildung potenziell schädlicher Zwischenformen wie Semichinone oder Superoxid-Anionen, die bei einer Reduktion entstehen würden.

Das NQO1-Gen, das für dieses Enzym kodiert, ist somit ein zentraler molekularer Faktor in der Regulation der antioxidativen Leistungsfähigkeit von CoQ10. Die Expression und Funktionalität dieses Gens beeinflussen direkt, in welchem Ausmaß Ubichinon effizient in Ubichinol überführt werden kann und damit auch, ob supplementiertes CoQ10 in oxidierter Form überhaupt seine volle biologische Wirkung entfalten kann. Die Aktivität von NQO1 ist dabei abhängig von zellulären Redoxzuständen, vom Alter, bestimmten Nährstoffverfügbarkeiten sowie von genetischer Variation. Ein funktionell aktives NQO1-System sichert somit nicht nur die Bioverfügbarkeit von CoQ10, sondern trägt auch wesentlich zur Stabilität der mitochondrialen Redoxumgebung bei. Umgekehrt kann eine eingeschränkte Enzymaktivität die Fähigkeit zur Bildung von Ubichinol vermindern, mit möglichen Folgen für Zellschutz, Energieproduktion und systemische Resilienz gegenüber oxidativem Stress.

Zusammengefasst stellt Coenzym Q10 ein zentrales Redoxmolekül dar, das auf molekularer Ebene sowohl für die Synthese zellulärer Energie als auch für den Schutz vor oxidativen Zellschäden verantwortlich ist. Die enzymatische Unterstützung durch NQO1 ist dabei ein kritischer Faktor, der die Umwandlung in die antioxidativ wirksame Form ermöglicht und so die Gesamtwirkung von CoQ10 im Organismus entscheidend mitbestimmt. Dieses fein abgestimmte Zusammenspiel unterstreicht die Bedeutung einer individuell abgestimmten Mikronährstoffversorgung zur Unterstützung mitochondrialer Funktion und zellulärer Vitalität.

Das NQO1-Gen

Relevante Genvarianten

Das NQO1-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Die Analyse des NQO1-Gens (rs1800566) liefert wertvolle Hinweise darauf, wie gut der Körper in der Lage ist, Coenzym Q10 in seine biologisch aktive Form Ubichinol umzuwandeln. Insbesondere bei Patient:innen mit chronischer Erschöpfung, kardiovaskulären Belastungen, neurodegenerativen Symptomen, eingeschränkter Leistungsfähigkeit oder mitochondrialer Dysfunktion kann die genetische Information zur NQO1-Aktivität gezielt für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie genutzt werden.

Personen mit einer genetisch reduzierten NQO1-Aktivität, vor allem bei Vorliegen des Genotyps A/A, können diese Umwandlung nicht effizient durchführen. In solchen Fällen empfiehlt sich in der Praxis die gezielte Zufuhr von Ubichinol, also jener Form, die ohne enzymatische Reduktion direkt bioaktiv vorliegt. Eine tägliche Dosierung von 100 bis 300 mg Ubichinol hat sich in der therapeutischen Anwendung als wirkungsvoll erwiesen, wobei die genaue Dosis individuell an Bedarf und Beschwerdebild angepasst werden sollte. Begleitend ist eine ausreichende Versorgung mit unterstützenden Mikronährstoffen sinnvoll, insbesondere mit NADH, Vitamin C, Vitamin E, Selen und Glutathion, da sie als Cofaktoren bzw. Reduktionsmittel zur Stabilisierung der körpereigenen Redoxbalance beitragen. Auch Magnesium und Zink sollten berücksichtigt werden, da sie strukturell und funktionell an zahlreichen Enzymprozessen beteiligt sind, die indirekt die Mitochondrienfunktion beeinflussen.

Neben der Supplementierung spielt auch die Ernährung eine tragende Rolle: Für eine natürliche Unterstützung der mitochondrialen Aktivität und des antioxidativen Systems empfiehlt sich der vermehrte Verzehr von Lebensmitteln mit hohem Gehalt an Q10, etwa fetter Fisch (Makrele, Lachs, Sardinen), Innereien (v. a. Herz und Leber), Nüssen, Brokkoli und Spinat. Zusätzlich können fermentierte Lebensmittel wie Sauerkraut oder Kefir die Aufnahme von bioaktiven Coenzymen und Enzymaktivität im Darm positiv beeinflussen.

Insgesamt bietet die genetische Information zum NQO1-Status eine hervorragende Grundlage, um präventive und therapeutische Maßnahmen zielgerichtet auf die mitochondriale Ausgangslage abzustimmen. Besonders im Kontext chronischer Erschöpfung, neurologischer Dysregulation oder systemischer Entzündungsprozesse kann eine personalisierte Mikronährstoffversorgung auf Basis der NQO1-Aktivität ein entscheidender Faktor für Regeneration, Zellschutz und langfristige Energie- und Leistungsfähigkeit sein. Auch für die ärztliche Begleitung ergibt sich daraus ein greifbarer Mehrwert: durch klare Entscheidungshilfen, verständliche Zusammenhänge und eine hohe therapeutische Akzeptanz bei Patient:innen, die aktiv in ihre Gesundheitsentwicklung eingebunden werden.

Übersicht der verwendeten Literatur

NQO1-Gen

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Einführung

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Umwandlungsfähigkeit von Folsäure

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 14:48:06 +0000

Umwandlungsfähigkeit von Folsäure

Lesedauer: 15 Minuten

Umwandlungsfähigkeit von Folsäure

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Folsäure gehört zu den bekanntesten Vitaminen in der Prävention – insbesondere rund um Schwangerschaft, Herz-Kreislauf-Gesundheit und neurologisches Wohlbefinden. Doch nicht jede Folsäure wirkt gleich. Denn die synthetische Form, wie sie in vielen Nahrungsergänzungsmitteln und angereicherten Lebensmitteln verwendet wird, ist biologisch inaktiv und muss im Körper erst in ihre aktive Form – 5-Methyltetrahydrofolat (5-MTHF) – umgewandelt werden. Der Schlüssel zu diesem biochemischen Prozess liegt im Enzym Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) – und genau hier entscheidet die individuelle genetische Ausstattung über die tatsächliche Bioverfügbarkeit und Wirksamkeit von Folsäure. Varianten im MTHFR-Gen können die Aktivität dieses Enzyms erheblich beeinflussen und damit erklären, warum manche Menschen trotz ausreichender Folsäurezufuhr funktionelle Mängel entwickeln. In der Folge steigt der Homocysteinspiegel, während zentrale Prozesse wie DNA-Synthese, Zellteilung und Methylierung aus dem Gleichgewicht geraten – mit potenziellen Auswirkungen auf Gefäßgesundheit, Nervensystem und Stoffwechselregulation. Der folgende Beitrag zeigt auf, wie genau der Folatstoffwechsel funktioniert, welche Rolle das MTHFR-Gen dabei spielt, welche genetischen Varianten besonders relevant sind – und wie sich daraus präzise Empfehlungen für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie ableiten lassen. Ein essenzielles Thema für alle, die Prävention nicht dem Zufall überlassen wollen.

Das Wichtigste in Kürze

Folsäure ist die synthetische Form von Vitamin B9 und muss im Körper enzymatisch in die biologisch aktive Form 5-Methyltetrahydrofolat (5-MTHF) umgewandelt werden, um ihre volle Wirkung zu entfalten. Nur 5-MTHF kann am Methylstoffwechsel teilnehmen und kann entscheidend für DNA-Synthese, Zellteilung, Entgiftung und Homocysteinregulation sein.
Die Umwandlung erfolgt über mehrere Zwischenschritte, wobei das Enzym Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) eine Schlüsselrolle spielt. Eine reduzierte Aktivität dieses Enzyms – z. B. durch genetische Polymorphismen wie rs1801133 oder rs1801131 – kann zu einer unzureichenden Bildung von 5-MTHF führen. In solchen Fällen besteht trotz ausreichender Folsäurezufuhr ein funktioneller Folatmangel.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei Patient:innen mit eingeschränkter MTHFR-Aktivität direkt 5-MTHF supplementiert wird (üblich: 400–800 µg/Tag, bei Bedarf mehr). Ergänzend sollten aktive Formen von Vitamin B12, B6, B2 sowie ggf. Betain (TMG) berücksichtigt werden. Besonders in der Schwangerschaft und bei erhöhtem Homocystein ist dieser Ansatz klinisch relevant, um Methylierungsprozesse, Gefäßgesundheit und neurologische Funktionen zu unterstützen.

Folsäure ist die synthetisch hergestellte Form des Vitamins B9. Sie wird seit vielen Jahren in angereicherten Lebensmitteln und Nahrungsergänzungsmitteln eingesetzt, da sie im Vergleich zu den natürlich vorkommenden Folaten besonders stabil gegenüber Licht, Hitze und Oxidation ist. Im menschlichen Körper übernimmt Vitamin B9 eine Vielzahl lebenswichtiger Funktionen: Es ist zentral an der Zellteilung, DNA- und RNA-Synthese, Blutbildung, dem Aminosäurestoffwechsel sowie an der Methylierung beteiligt. Einem fundamentalen biochemischen Vorgang zur Regulation von Genaktivität, Zellwachstum, Entgiftung und Neurotransmitter-Synthese. Da Folsäure in ihrer synthetischen Form biologisch inaktiv ist, muss sie nach der intestinalen Aufnahme durch mehrere enzymatische Schritte in bioaktive Zwischen- und Endprodukte umgewandelt werden. Dieser Umwandlungsprozess beginnt in der Leber und anderen Geweben und verläuft in mehreren Phasen: Zunächst wird Folsäure durch das Enzym Dihydrofolatreduktase (DHFR) in Dihydrofolat (DHF) und weiter in Tetrahydrofolat (THF) überführt. THF dient als Trägermolekül für sogenannte C1-Gruppen, also chemische Ein-Kohlenstoff-Einheiten, die für zahlreiche Biosynthesen erforderlich sind.

Eine der wichtigsten Zwischenstufen ist 5,10-Methylen-Tetrahydrofolat (5,10-Methylene-THF), das sowohl für die Synthese von Thymidinmonophosphat (dTMP), als auch für die spätere Bildung der aktiven Folatform 5-Methyltetrahydrofolat (5-MTHF) benötigt wird. Letztere ist von besonderer Bedeutung, da sie als einziges Folat-Derivat fähig ist, Homocystein mithilfe des Enzyms Methioninsynthase (MS) in Methionin zu überführen. Methionin wiederum ist die Ausgangssubstanz für S-Adenosylmethionin (SAM), das als universeller Methylgruppendonator an über 100 enzymatischen Reaktionen beteiligt ist. Darunter DNA- und Histonmethylierung, Neurotransmitterstoffwechsel, Hormonaktivierung und Zellmembransynthese.

Die Bildung von 5-MTHF aus 5,10-Methylene-THF stellt einen Schlüsselschritt im Folatstoffwechsel dar und wird ausschließlich durch das Enzym Methylen-Tetrahydrofolat-Reduktase (MTHFR) katalysiert. MTHFR ist ein flavinabhängiges Oxidoreduktase-Enzym, das NADPH als Elektronendonor und FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgeleitet aus Vitamin B2) als Cofaktor nutzt, um die Reduktion dieser kritischen Zwischenstufe zu ermöglichen. Die Aktivität von MTHFR bestimmt damit maßgeblich, wie effizient die im Körper vorhandenen oder supplementierten Folate in ihre biologisch relevante Form überführt werden können. Eine verminderte Aktivität des MTHFR-Enzyms, sei es durch genetische Polymorphismen, eingeschränkte Verfügbarkeit von Kofaktoren oder chronischen oxidativen Stress, kann die Umwandlung zu 5-MTHF signifikant reduzieren. Die Konsequenzen sind tiefgreifend: Trotz ausreichender Folsäurezufuhr kann es zu einem funktionellen Folatmangel kommen, da die benötigte aktive Form nicht in ausreichender Menge gebildet wird. Gleichzeitig steigt der Homocysteinspiegel im Plasma an, was in zahlreichen Studien mit einem erhöhten Risiko für Herz-Kreislauf-Erkrankungen, neurodegenerativen Erkrankungen, Schwangerschaftskomplikationen und psychiatrischen Störungen assoziiert wurde.

Das MTHFR-Gen

Relevante Genvarianten

Das MTHFR-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Die Kenntnis des individuellen MTHFR-Genotyps bietet eine wertvolle Grundlage für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie. Ein funktioneller Folatmangel wird besonders kritisch in Lebensphasen mit erhöhtem Bedarf, etwa während der Schwangerschaft. Ausreichend aktives Folat ist essenziell für die embryonale Entwicklung, insbesondere zur Vermeidung von Neuralrohrdefekten. Auch bei Kinderwunsch sollte daher frühzeitig auf eine gezielte Supplementierung mit 5-MTHF gesetzt werden, da Frauen mit eingeschränkter MTHFR-Aktivität Folsäure nur unzureichend umwandeln können. Anders als synthetische Folsäure kann 5-MTHF vom Körper direkt genutzt werden, ohne auf die enzymatische Aktivierung angewiesen zu sein. Es stellt somit die sicherere und effektivere Option dar – sowohl zur Prävention als auch zur Therapie eines Mangels.

Je nach genetischer Ausgangslage, Laborwerten (z. B. Homocystein, SAM/SAH-Ratio, Vollblutfolat) und klinischer Symptomatik liegt die empfohlene Tagesdosis von 5-Methyltetrahydrofolat typischerweise im Bereich von 400 bis 800 µg, bei diagnostiziertem Mangel oder in der Schwangerschaft kann sie auch auf 1.000 µg oder mehr erhöht werden. Eine parallele Versorgung mit Vitamin B12 in seiner aktiven Form (Methylcobalamin) sowie Vitamin B6 (Pyridoxal-5-Phosphat) ist sinnvoll, da diese Nährstoffe im eng gekoppelten Homocystein- und Methylstoffwechsel ebenfalls unverzichtbar sind. Auch Vitamin B2 (Riboflavin) sollte berücksichtigt werden, da es als Kofaktor der MTHFR selbst wirkt und die Enzymaktivität unterstützen kann. Bei stark erhöhtem Homocysteinwert kann zusätzlich Betain (TMG) ergänzt werden, ein alternativer Methylgruppendonor, der unabhängig von Folat und B12 wirkt.

Neben der Mikronährstoffversorgung spielt auch die Ernährung eine zentrale Rolle. Besonders folatreiche Lebensmittel sind dunkelgrünes Blattgemüse wie Spinat, Mangold und Rucola, außerdem Brokkoli, Avocado, Spargel und Hülsenfrüchte. Auch Leber ist eine sehr gute Quelle, sollte in der Schwangerschaft allerdings nur in Maßen konsumiert werden. Stark verarbeitete Produkte, Alkohol, Rauchen und übermäßiger Kaffeekonsum sollten möglichst reduziert werden, da sie die Aufnahme und Verwertung von Mikronährstoffen negativ beeinflussen können.

Zusammenfassend lässt sich sagen: Die Kombination aus genetischer Diagnostik, gezielter Supplementierung bioaktiver Mikronährstoffe, nährstoffreicher Ernährung und einem ganzheitlich gesundheitsfördernden Lebensstil stellt einen äußerst wirkungsvollen und wissenschaftlich fundierten Ansatz zur Prävention und Behandlung eines funktionellen Folatmangels dar. Besonders bei eingeschränkter MTHFR-Aktivität kann dieses integrative Vorgehen einen entscheidenden Beitrag zur Stabilisierung des Methylstoffwechsels, zur Normalisierung des Homocysteinspiegels und zur langfristigen Gesundheitsförderung leisten, individuell angepasst und alltagsnah umsetzbar.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

Flexikon DocCheck. (n.d.). Folsäure. https://flexikon.doccheck.com/de/Fols%C3%A4ure

Lipiński, P. (2016). Folic acid supplementation in patients with mutations in the MTHFR gene. Polish Annals of Medicine, 23(2), 167–171. https://www.mp.pl/paim/issue/article/15039/

MTHFR-Gen

Borràs, C., et al. (2020). Folate, MTHFR gene polymorphisms, and vitamin B12 levels in major depressive disorder. Journal of Clinical Medicine, 9(9), 2836. https://www.mdpi.com/2077-0383/9/9/2836

Centers for Disease Control and Prevention (CDC). (2023). MTHFR gene, folic acid, and pregnancy. https://www.cdc.gov/folic-acid/data-research/mthfr/index.html

Genetic Home Reference / NIH. (n.d.). rs1801131 (MTHFR variant). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1801131

Genetic Home Reference / NIH. (n.d.). rs1801133 (MTHFR C677T). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1801133

MGZ – Medizinisch Genetisches Zentrum. (n.d.). MTHFR-Mutation. https://www.mgz-muenchen.de/erkrankungen/diagnose/methylen-tetrahydrofolat-reduktase-mthfr-mutation.html

MyGeneFood. (2023). MTHFR and folic acid build-up: What you need to know. https://www.mygenefood.com/blog/mthfr-and-folic-acid-build-up-what-you-need-to-know (MTHFR)

Pereira, A. C., et al. (2022). Role of folic acid and genetic polymorphisms in cardiovascular disease: Review. The Journal of Nutritional Biochemistry, 107, 109064. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022316622089611

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Ranjbar, M., et al. (2022). DNA methylation and MTHFR gene polymorphisms in depression: A systematic review. Psychiatry Research, 311, 114495. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC9380836/

Sánchez-Muñoz-Torrero, J. F., et al. (2024). Maternal folic acid intake and MTHFR variants in fetal development. Genes, 15(2), 256. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC10779094/

Schizophrenia Working Group of the Psychiatric Genomics Consortium. (2018). Association of MTHFR gene variants with schizophrenia. Translational Psychiatry, 8, Article 124. https://www.nature.com/articles/s41398-018-0276-6

Sibbing, D., et al. (2022). MTHFR 677TT genotype and cardiovascular risk: Role of folate status. International Journal of Molecular Sciences, 25(13), 6924. https://www.mdpi.com/1422-0067/25/13/6924

Trewin, A. L. (2015). Folic acid vs. 5-MTHF: Treating MTHFR deficiency. MTHFR Support Australia. https://mthfrsupport.com.au/2015/05/folic-acid-vs-5-mthf-treating-mthfr-deficiency/

Der Beitrag Umwandlungsfähigkeit von Folsäure erschien zuerst auf NovoMedic.

Wirkung von Kaffee und Koffein

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 14:30:40 +0000

Wirkung von Kaffee und Koffein

Lesedauer: 16 Minuten

Wirkung von Kaffee und Koffein

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Koffein zählt zu den pharmakologisch aktivsten bioaktiven Substanzen des Alltags und entfaltet seine Wirkung primär über die kompetitive Hemmung zentralnervöser Adenosinrezeptoren. Für seine systemische Verstoffwechselung ist nahezu ausschließlich das hepatische Enzym CYP1A2 verantwortlich, das ca. 95 % des Koffeinabbaus katalysiert. Die Aktivität dieses Phase-I-Enzyms unterliegt einer ausgeprägten genetischen Variabilität, insbesondere durch den SNP rs762551, der die Geschwindigkeit des Koffeinmetabolismus maßgeblich beeinflusst. Träger der langsamen Allelvariante (C) weisen eine signifikant verlängerte Plasmahalbwertszeit von Koffein auf, was mit einer verstärkten sympathoadrenergen Stimulation und einem erhöhten Risiko für kardiovaskuläre, neurologische und hormonabhängige Erkrankungen assoziiert ist. In diesem Beitrag werden die funktionellen Eigenschaften des CYP1A2-Enzyms, relevante Genvarianten sowie deren klinische Implikationen im Kontext einer individualisierten Risikobewertung und Prävention detailliert dargestellt.

Das Wichtigste in Kürze

Koffein, der Hauptwirkstoff in Kaffee, blockiert Adenosinrezeptoren im Gehirn und steigert dadurch Wachheit, Konzentration und Leistungsfähigkeit. Gleichzeitig kann es Blutdruck, Herzfrequenz und den Sympathikus beeinflussen – Effekte, die je nach individueller Verstoffwechselung unterschiedlich stark ausfallen.
Für den Abbau von Koffein ist das Enzym CYP1A2 verantwortlich, das hauptsächlich in der Leber wirkt. Die Aktivität dieses Enzyms ist genetisch bedingt und variiert stark – beeinflusst wird sie vor allem durch den Polymorphismus rs762551 im CYP1A2-Gen.
Langsame Metabolisierer bauen Koffein deutlich langsamer ab. Das verlängert die Wirkung, kann aber auch gesundheitliche Risiken erhöhen – etwa für Bluthochdruck, Herzinfarkt oder hormonbedingte Erkrankungen wie Brustkrebs. Umweltfaktoren wie Medikamente, Rauchen oder Ernährung beeinflussen die Enzymaktivität zusätzlich.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei Patient:innen mit eingeschränktem Koffeinabbau (langsamer CYP1A2-Typ) der Koffeinkonsum individuell angepasst wird. Koffeinfreie Alternativen, eine gezielte Leber- und Entgiftungsunterstützung (z. B. mit aktiven B-Vitaminen, Antioxidantien, Adaptogenen) können helfen, Risiken zu reduzieren und die Wirkung bewusst zu steuern.

Kaffee zählt zu den beliebtesten Getränken weltweit und ist für viele Menschen ein täglicher Begleiter. Neben dem Genuss steht dabei vor allem die anregende Wirkung seines Hauptinhaltsstoffes Koffein im Mittelpunkt. Koffein wirkt als psychoaktive Substanz auf das zentrale Nervensystem, indem es Adenosinrezeptoren blockiert. Das sind Rezeptoren, die normalerweise Signale von Müdigkeit und Erschöpfung vermitteln. Diese Blockade führt zu einer gesteigerten Wachheit, erhöhter Konzentrationsfähigkeit und einem subjektiven Gefühl von Energie und Leistungsbereitschaft. Nach oraler Aufnahme wird Koffein rasch im Magen-Darm-Trakt resorbiert und erreicht innerhalb von 30 bis 60 Minuten die maximale Plasmakonzentration. Aufgrund seiner lipophilen Struktur überwindet es mühelos die Blut-Hirn-Schranke und entfaltet seine Wirkung systemisch, unter anderem durch eine gesteigerte Ausschüttung von Adrenalin, einen kurzfristigen Blutdruckanstieg sowie eine erhöhte Herzfrequenz und Gefäßtonus.

Damit diese Wirkungen nicht übermäßig lange anhalten oder gesundheitlich bedenklich werden, muss Koffein durch körpereigene Entgiftungssysteme wieder abgebaut werden. Dabei übernimmt das Enzym CYP1A2, das zur Familie der Cytochrom-P450-Enzyme gehört, eine zentrale Rolle. CYP1A2 ist hauptsächlich in der Leber aktiv und für den oxidativen Abbau von etwa 95 % des im Körper vorhandenen Koffeins verantwortlich. Die Geschwindigkeit, mit der der Abbauprozess erfolgt, ist jedoch nicht bei allen Menschen gleich. Sie ist genetisch determiniert und wird maßgeblich durch Varianten des CYP1A2-Gens beeinflusst.

Genetisch bedingte Variabilität im Koffeinabbau hat nicht nur Auswirkungen auf die subjektive Verträglichkeit von Kaffee, sondern auch auf das langfristige Gesundheitsrisiko, insbesondere in Bezug auf Herz-Kreislauf-Erkrankungen und Brustkrebs. Studien belegen, dass bei einem schnellen Koffeinabbau ein moderater Kaffeekonsum mit einem geringeren Risiko für koronare Herzkrankheiten, Schlaganfälle und Typ-2-Diabetes assoziiert sein kann. Bei langsamen Abbau hingegen können bereits zwei bis drei Tassen Kaffee pro Tag problematisch sein. Durch die verlängerte Präsenz von Koffein im Blut kommt es zu einer anhaltenden Aktivierung des sympathischen Nervensystems, zu erhöhtem Blutdruck und möglicherweise zu entzündlichen Reaktionen auf Gefäßebene. Eine groß angelegte Studie von Cornelis et al. (2006) zeigte, dass langsame CYP1A2-Metabolisierer bei regelmäßigem Kaffeekonsum ein signifikant höheres Risiko für einen Myokardinfarkt aufweisen, besonders bei Personen unter 50 Jahren. Auch im Zusammenhang mit dem Risiko für hormonabhängige Tumorerkrankungen wie Brustkrebs spielt CYP1A2 eine bedeutsame Rolle. Neben dem Koffeinabbau ist das Enzym auch an der Metabolisierung von Östrogen beteiligt. Ein verlangsamter Abbau kann zu einem hormonellen Ungleichgewicht führen, das möglicherweise das Wachstum hormonrezeptorpositiver Tumoren fördert. Bei prämenopausalen Frauen mit der langsamen CYP1A2-Variante wurde ein erhöhtes Risiko für Brustkrebs in Zusammenhang mit regelmäßigem Kaffeekonsum beobachtet, insbesondere wenn zusätzliche hormonelle oder genetische Risikofaktoren vorlagen. Die Studienlage ist hier zwar komplex, doch der Einfluss des genetischen Profils auf die individuelle Wirkung koffeinhaltiger Substanzen wird zunehmend als klinisch relevant anerkannt. Zusätzlich zur genetischen Komponente kann die Aktivität von CYP1A2 auch durch Umweltfaktoren moduliert werden. Substanzen wie polyzyklische aromatische Kohlenwasserstoffe aus gegrilltem Fleisch oder Nikotin können das Enzym induzieren, während hormonelle Verhütungsmittel oder bestimmte Medikamente wie Fluorchinolone es hemmen können. Diese exogenen Einflüsse verstärken die Notwendigkeit, genetische und umweltbedingte Faktoren gemeinsam zu betrachten, wenn es darum geht, Empfehlungen zum Koffeinkonsum individuell zu gestalten.

Das CYP1A2-Gen

Relevante Genvarianten

Das CYP1A2-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Ein verlangsamter Abbau von Koffein kann weitreichende Auswirkungen auf die Gesundheit haben – insbesondere auf das Herz-Kreislauf-System und bei Frauen auch auf das Brustkrebsrisiko. Eine entscheidende Rolle spielt hierbei das CYP1A2-Gen. Genetische Varianten im CYP1A2-Gen, insbesondere die C-Variante, führen dazu, dass Koffein nur verzögert abgebaut wird. Das bedeutet: Nach dem Kaffeekonsum bleibt Koffein länger im Blut und entfaltet seine Wirkung deutlich intensiver und über einen längeren Zeitraum. Studien zeigen, dass Personen mit dieser genetischen Veranlagung ein erhöhtes Risiko für Bluthochdruck, Herzrhythmusstörungen, Herzinfarkt und bei Frauen auch für Brustkrebs haben – vor allem bei regelmäßigem oder übermäßigem Kaffeekonsum. Gerade für genetische Langsam-Metabolisierer ist es deshalb besonders wertvoll, den Koffeinkonsum individuell anzupassen und präventiv gegenzusteuern, nicht durch generellen Verzicht, sondern durch bewusstes Management. Eine angepasste Koffeinstrategie kann zum Beispiel bedeuten, Kaffee oder andere koffeinhaltige Getränke nur in geringen Mengen und bevorzugt vormittags zu konsumieren, um Schlafqualität und Kreislauf zu schonen. Koffeinfreie oder -reduzierte Alternativen wie Getreidekaffee, Lupinenkaffee oder Kräutertees sind gute Optionen. Bei sportlicher Betätigung oder stressreichen Phasen sollte der Koffeinkonsum zusätzlich hinterfragt werden, da hier der Kreislauf ohnehin gefordert ist.

Mikronährstoffe, die die Entgiftungsleistung der Leber und die antioxidative Kapazität des Körpers unterstützen, sind für Menschen mit langsamem Koffeinabbau besonders wertvoll. Dazu zählen vor allem aktive B-Vitamine (B2, B6, B12, Folat), Magnesium, Selen, Vitamin C und E sowie sekundäre Pflanzenstoffe wie OPC, Curcumin oder EGCG aus grünem Tee. Diese Stoffe wirken entzündungshemmend, unterstützen die Phase-I- und Phase-II-Entgiftung und können helfen, potenzielle Nebenwirkungen einer verlängerten Koffeinwirkung abzumildern. Auch der gezielte Einsatz von Adaptogenen wie Rhodiola, Ashwagandha oder Ginseng kann helfen, den Stressstoffwechsel bei sensibler Koffeinverarbeitung zu entlasten.

Darüber hinaus spielt der Lebensstil eine zentrale Rolle: Wer regelmäßig Ausdauersport betreibt, ausreichend schläft, Reizstoffe (wie Alkohol und Nikotin) meidet und für eine ausgewogene Ernährung sorgt, verbessert die allgemeine Stoffwechselleistung und reduziert das Risiko für kardiovaskuläre und hormonell bedingte Erkrankungen.

Wer seine genetische Veranlagung kennt, kann durch gezielte Maßnahmen bewusst gegensteuern und sich dabei nicht einschränken, sondern gesund und individuell stärken. Denn nicht die Menge an Kaffee ist entscheidend, sondern wie gut der Körper damit umgehen kann. Ein Blick auf das CYP1A2-Profil liefert hier wertvolle Orientierung für eine langfristig gesunde und leistungsfähige Lebensweise.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

Acta Scientific Medical Sciences. (2024). Caffeine and human health: A biochemical and genetic overview. https://actascientific.com/ASMS/pdf/ASMS-08-1868.pdf

Borchers, M. J., et al. (2022). Association of caffeine intake and cardiovascular events. American Journal of Medicine, 135(12), 1436–1444. https://www.sciencedirect.com
/science/article/pii/S0002916522031355

DocCheck Flexikon. (n.d.). Koffein. https://flexikon.doccheck.com/de/
Koffein

CYP1A2-Gen

Cornelis, M. C., & El-Sohemy, A. (2007). Coffee, CYP1A2 genotype, and risk of myocardial infarction. JAMA, 297(10), 1135–1141. https://jamanetwork.com/journals/jama/fullarticle/202502

Cornelis, M. C., El-Sohemy, A., & Campos, H. (2006). Genetic polymorphism of CYP1A2 increases the risk of heart disease with coffee consumption. Journal of Nutrition, 136(6), 1596–1603. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16522833/

Fulton, S. L., et al. (2023). CYP1A2 expression and metabolism in liver tissue. bioRxiv. https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2023.10.07.561327v1.full.pdf

GB HealthWatch. (n.d.). Caffeine consumption and CYP1A2 gene. https://www.gbhealthwatch.com/Trait-Caffeine-Consumption.php

Hirschhorn, J. N., et al. (2012). Genome-wide meta-analysis identifies multiple loci associated with caffeine intake. Human Molecular Genetics, 21(14), 3283–3291. https://academic.oup.com/hmg/article-abstract/21/14/3283/2385718

International Journal of Molecular Epidemiology and Genetics. (2017). CYP1A2 genetic variation and caffeine metabolism. IJMEG, 8(2), 81–90. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1537189117301350

Janssens, A. C., et al. (2012). Clinical validity of CYP1A2 genotyping. Pharmacogenetics and Genomics, 22(12), 915–921. https://www.pharmgkb.org/clinicalAnnotation/1449163934

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Kim, H., et al. (2023). Genetic predictors of caffeine metabolism and health effects. Translational Medicine, 22, Article 132. https://translational-medicine.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12967-024-05737-z

PubMed – CYP1A2 Gene. (n.d.). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35905656/

Scalabrin, M., et al. (2012). Caffeine-induced anxiety and CYP1A2. PMC, 3526566. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3526566/

Springer Nature. (2024). Functional polymorphisms of CYP1A2 in cancer risk. Molecular Biology Reports. https://link.springer.com/article/10.1007/s11033-024-09800-2

SNPedia. (n.d.). rs762551 (CYP1A2 polymorphism). https://www.snpedia.com/index.php/Rs762551

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Wirkung von Vitamin D3

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 14:12:11 +0000

Wirkung von Vitamin D3

Lesedauer: 19 Minuten

Wirkung von Vitamin D3

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Vitamin D3 (Cholecalciferol) ist eine prohormonelle Substanz mit weitreichender biologischer Bedeutung, die über den Vitamin-D-Rezeptor (VDR) tief in immunologische, endokrine und zelluläre Regulationsprozesse eingreift. Neben der endogenen Synthese und enzymatischen Aktivierung zu Calcitriol beeinflussen genetische Varianten der beteiligten Enzyme sowie Polymorphismen im VDR-Gen maßgeblich die Bioverfügbarkeit und funktionelle Wirksamkeit. In diesem Beitrag werden die molekularen Mechanismen der Vitamin-D-Signaltransduktion, relevante Genvarianten und deren klinische Relevanz für die personalisierte Substitution erläutert.

Das Wichtigste in Kürze

Vitamin D3 (Cholecalciferol) wirkt wie ein Hormonvorläufer und kann Immunfunktion, Zellteilung, Entzündungsregulation und psychische Stabilität beeinflussen. Seine aktive Form, 1,25(OH)₂D3 (Calcitriol), reguliert über den intrazellulären Vitamin-D-Rezeptor (VDR) gezielt die Genexpression in zahlreichen Geweben.
Die Umwandlung von Vitamin D3 in seine aktive Hormonform erfolgt über mehrere Enzymschritte (v. a. CYP2R1 und CYP27B1) und hängt stark vom individuellen Stoffwechsel ab. Der Schlüssel zur Wirkung ist der Vitamin-D-Rezeptor (VDR), dessen Effizienz wiederum genetisch bedingt ist – insbesondere durch Polymorphismen wie rs1544410 und rs2228570.
Eine eingeschränkte VDR-Aktivität kann dazu führen, dass Vitamin D3 trotz normaler Blutwerte auf Zellebene nicht ausreichend wirkt. Das kann immunologische, hormonelle oder entzündungsbedingte Beschwerden begünstigen und einen funktionellen Mangel verursachen – auch wenn Laborwerte im Referenzbereich liegen.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei genetisch eingeschränkter VDR-Funktion die Zielwerte für 25(OH)D3 im oberen Normbereich (50–70 ng/ml) liegen sollten. Ergänzend sind Magnesium, Vitamin K2, Zink und Omega-3-Fettsäuren essenziell für die optimale Wirkung. Eine genetisch abgestimmte Vitamin-D3-Therapie ist besonders relevant bei chronischer Entzündung, Erschöpfung, Autoimmunität und hormonellen Dysbalancen.

Vitamin D3, auch Cholecalciferol genannt, ist eine fettlösliche Substanz, die im menschlichen Körper eine Vielzahl an biologischen Funktionen übernimmt und heute vielfach nicht mehr als klassisches Vitamin, sondern als Hormonvorstufe betrachtet wird. Besonders bekannt ist es für seine Rolle im Knochenstoffwechsel, doch tatsächlich beeinflusst Vitamin D3 über die Regulation der Genexpression auch das Immunsystem, die Zellteilung, Entzündungsprozesse, die Muskulatur und sogar die Psyche.

Die körpereigene Synthese von Vitamin D3 erfolgt in der Haut unter Einfluss von Sonnenlicht. Dabei spielt UVB-Strahlung mit einer Wellenlänge zwischen 290 und 315 Nanometern eine zentrale Rolle. In den Zellen der Epidermis ist eine Cholesterin-Vorstufe vorhanden, das sogenannte 7-Dehydrocholesterol. Dieses wird durch UVB-Strahlung photochemisch gespalten und in Prävitamin D3 umgewandelt. Dieser Zwischenstoff ist instabil und wandelt sich durch eine temperaturabhängige Umlagerung spontan in Vitamin D3 (Cholecalciferol) um. Dieser Prozess ist nicht enzymatisch, sondern läuft durch physikalische Reize (Licht und Wärme) ab. Das entstandene Cholecalciferol gelangt anschließend über den Blutkreislauf zur Leber. Im Blut wird es dabei an ein spezielles Transportprotein gebunden, das Vitamin-D-bindende Protein (DBP), das es schützt und löslich macht. In der Leber erfolgt der erste enzymatische Umwandlungsschritt: Hier wird Vitamin D3 durch die 25-Hydroxylase, ein Enzym der Cytochrom-P450-Familie (hauptsächlich CYP2R1), an Position 25 hydroxyliert. Das entstehende Produkt, 25-Hydroxyvitamin D3 (25(OH)D3), ist biologisch noch nicht aktiv, stellt aber die Hauptspeicherform dar. Aufgrund seiner langen Halbwertszeit von etwa zwei bis drei Wochen ist diese Form besonders gut geeignet, um den Vitamin-D-Status im Blut zu beurteilen. Im nächsten Schritt wird 25(OH)D3 in der Niere weiterverarbeitet. In den proximalen Tubuluszellen wird es durch das Enzym 1α-Hydroxylase (CYP27B1) an der Position 1 zusätzlich hydroxyliert. Es entsteht 1,25-Dihydroxyvitamin D3 (1,25(OH)₂D3), auch Calcitriol genannt, die biologisch aktive Hormonform. Diese Form besitzt eine deutlich höhere Wirkung und eine viel kürzere Halbwertszeit als die Speicherform, sie zirkuliert nur in sehr geringen Konzentrationen im Körper. Die Aktivität der 1α-Hydroxylase wird hormonell reguliert, unter anderem durch Parathormon (stimulierend), durch die Calcium- und Phosphatkonzentration im Blut sowie durch den Fibroblast Growth Factor 23 (hemmend). Interessanterweise können auch Immunzellen wie Makrophagen Calcitriol lokal aktivieren, unabhängig von der renalen Steuerung.

Die Wirkung von Calcitriol entfaltet sich auf zellulärer Ebene über einen spezifischen intrazellulären Rezeptor, den Vitamin-D-Rezeptor (VDR). Dieser befindet sich in vielen Zelltypen des Körpers. Nachdem Calcitriol an den VDR gebunden hat, bildet sich ein Komplex mit dem Retinoid-X-Rezeptor (RXR). Dieser Komplex wandert in den Zellkern und bindet dort an bestimmte DNA-Sequenzen, sogenannte Vitamin-D-Response-Elements (VDREs). Dadurch wird die Aktivität zahlreicher Gene reguliert. Unter anderem solche, die für die Aufnahme und den Transport von Calcium, für die Modulation des Immunsystems, für die Zellproliferation, Differenzierung und Apoptose verantwortlich sind. Vitamin D3 hat somit nicht nur eine strukturelle Rolle für den Knochenstoffwechsel, sondern auch eine immunregulatorische, entzündungshemmende und zellschützende Wirkung. Ist der Calcitriol-Spiegel ausreichend hoch oder besteht kein weiterer Bedarf, wird der aktive Metabolit durch das Enzym 24-Hydroxylase (CYP24A1) wieder inaktiviert. Dabei entsteht unter anderem 1,24,25(OH)₃D3, das weiter abgebaut und über Leber und Niere ausgeschieden wird. Dieser Abbauweg stellt sicher, dass eine endogene Überproduktion von Vitamin D3 keine toxischen Effekte verursacht.

Die Funktionsweise dieses gesamten Stoffwechselweges hängt maßgeblich von genetischen Faktoren ab. Individuelle Unterschiede in der Aktivität der beteiligten Enzyme, wie der 25-Hydroxylase, der 1α-Hydroxylase oder der 24-Hydroxylase, sowie in der Struktur und Funktion des Vitamin-D-Rezeptors können die Effizienz der Umwandlung und Wirkung deutlich beeinflussen. Bei genetisch bedingten Einschränkungen kann es trotz scheinbar ausreichender Blutspiegel an 25(OH)D3 zu einer verminderten zellulären Wirkung kommen. In solchen Fällen sind eine engmaschigere Kontrolle sowie eine individualisierte Dosierung sinnvoll, um eine optimale Vitamin-D-Versorgung sicherzustellen.

Das VDR-Gen

Relevante Genvarianten

Das VDR-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Die Analyse des VDR-Gens (Vitamin-D-Rezeptor liefert wertvolle Hinweise darauf, wie effizient der Körper in der Lage ist, das aktive Vitamin D3, also 1,25-Dihydroxycholecalciferol (Calcitriol), auf zellulärer Ebene zu nutzen. Gerade bei Patient:innen mit wiederkehrenden Infekten, chronischen Entzündungen, Autoimmunerkrankungen, Knochenschwäche, anhaltender Erschöpfung oder hormoneller Dysregulation kann die Information aus der VDR-Typisierung gezielt für eine personalisierte Mikronährstoffstrategie genutzt werden. Denn nicht immer sagt ein unauffälliger Vitamin-D-Blutwert etwas über die tatsächliche Wirkung in den Zielzellen aus.

In der Praxis empfiehlt sich bei vorliegender eingeschränkter VDR-Aktivität, etwa bei den Genotypen rs2228570 A/A oder rs1544410 T/T, die gezielte Erhöhung des zirkulierenden 25(OH)D3-Spiegels auf Werte im oberen Normbereich (z. B. 50–70 ng/ml oder mehr, in Rücksprache mit dem Arzt), um trotz verminderter Rezeptorempfindlichkeit eine ausreichende Signalwirkung sicherzustellen. Typische Tagesdosierungen bewegen sich je nach Ausgangswert und Bedarf zwischen 2.000 und 5.000 I.E. Vitamin D3, bei starker genetischer Einschränkung oder chronischer Belastung können auch höhere therapeutische Dosen sinnvoll sein, stets ärztlich begleitet und durch regelmäßige Laborkontrollen ergänzt.

Begleitend sollte auf eine stabile Versorgung mit Magnesium geachtet werden, einem essenziellen Cofaktor für die Aktivierung von Vitamin D3 durch 1α-Hydroxylase und für die Rezeptorbindung im Zellkern. Auch Vitamin K2 spielt eine unterstützende Rolle, insbesondere für die funktionelle Einlagerung von Calcium in die Knochen und den Schutz vor vaskulärer Kalzifizierung. Zusätzlich wichtig sind Zink, Bor und Omega-3-Fettsäuren, die synergistisch auf Immunregulation und Zellmembranstabilität wirken. Neben der Supplementierung ist auch die Lebensweise ein entscheidender Faktor für die Vitamin-D-Wirkung: Regelmäßige Sonnenexposition (mindestens 15–30 Minuten täglich auf Gesicht, Arme und Beine), Bewegung an der frischen Luft, Stressreduktion und eine entzündungsarme Ernährung unterstützen den gesamten Vitamin-D-Stoffwechsel. Besonders förderlich sind Lebensmittel wie fettreicher Fisch (Lachs, Hering, Makrele), Eier, Pilze, Avocado, Nüsse und fermentierte Produkte.

Die genetische Information zum VDR-Status bietet somit eine hervorragende Grundlage, um präventive und therapeutische Maßnahmen exakt auf den biochemischen Bedarf und die zelluläre Verarbeitungskapazität von Vitamin D3 abzustimmen. Besonders im Kontext chronischer Entzündung, Immunerschöpfung, Stimmungsschwankungen oder Hormonungleichgewichten kann eine personalisierte Vitamin-D3-Versorgung auf Basis der VDR-Aktivität ein entscheidender Faktor für Regeneration, Wohlbefinden und langfristige Stabilität sein. Auch für behandelnde Ärzt:innen ergibt sich ein konkreter Mehrwert: klare Handlungsempfehlungen, individuell begründete Dosierungskonzepte und eine hohe Akzeptanz seitens der Patient:innen, die sich kompetent beraten und aktiv eingebunden fühlen.

Übersicht der verwendeten Literatur

Einführung

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VDR-Gen

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SNPedia. (n.d.). rs2107301 (VDR gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs2107301

SNPedia. (n.d.). rs2228570 (FokI, VDR gene). https://www.snpedia.com/index.php/Rs2228570

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Der Beitrag Wirkung von Vitamin D3 erschien zuerst auf NovoMedic.

Selenbedarf zum Schutz vor freien Radikalen

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 13:55:21 +0000

Selenbedarf zum Schutz vor freien Radikalen

Lesedauer: 7 Minuten

Selenbedarf zum Schutz vor freien Radikalen

Lesedauer: 7 Minuten

Die Glutathionperoxidase 1 (GPX1) ist ein selenabhängiges Enzym, das eine zentrale Rolle im antioxidativen Schutzsystem des Körpers übernimmt – insbesondere bei der Reduktion von Wasserstoffperoxid und organischen Peroxiden. Ihre Aktivität ist maßgeblich von einer ausreichenden Selenverfügbarkeit sowie von der genetischen Integrität des GPX1-Gens abhängig. In diesem Beitrag beleuchten wir die molekulare Funktion von GPX1, die Auswirkungen genetischer Polymorphismen (rs1050450) auf die Enzymaktivität und den individuellen Selenbedarf, sowie die klinischen Implikationen einer genetisch eingeschränkten ROS-Detoxifikation.

Das Wichtigste in Kürze

Selen ist ein essentielles Spurenelement, das als Bestandteil der Glutathionperoxidase 1 (GPX1) eine zentrale Rolle beim Schutz vor oxidativem Stress spielt. Es kann helfen, gefährliche freie Radikale wie Wasserstoffperoxid in harmlose Stoffe umzuwandeln und kann somit maßgeblich zum Zellschutz, zur Immunfunktion und zur Schilddrüsengesundheit beitragen.
Das Enzym GPX1 ist selenabhängig – seine Aktivität hängt vom Einbau der Aminosäure Selenocystein ab. Genetische Varianten im GPX1-Gen (z. B. rs1050450) können dazu führen, dass das Enzym weniger wirksam arbeitet und dadurch ein erhöhter Selenbedarf entsteht, um die antioxidative Kapazität aufrechtzuerhalten.
Eine verminderte GPX1-Aktivität kann das Risiko für oxidativen Stress erhöhen, was langfristig zu chronischen Erkrankungen wie Herz-Kreislauf-Problemen, Krebs oder neurodegenerativen Störungen beitragen kann. Besonders betroffen sind Personen mit einer genetisch eingeschränkten Enzymfunktion, die etwa 5 % der Bevölkerung betreffen.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei Patient:innen mit eingeschränkter GPX1-Funktion der Selenstatus regelmäßig überprüft und bei Bedarf durch eine gezielte Supplementierung oder selenreiche Ernährung optimiert wird – insbesondere bei Symptomen wie Infektanfälligkeit, Erschöpfung oder Haarausfall.

Selen ist ein wichtiges Spurenelement, das in unserem Körper für viel Prozesse notwendig ist. Es bietet unteranderem antioxidativen Schutz, unterstütz die Schilddrüsenfunktion und kann durch die entzündungshemmende Wirkung unserem Immunsystem helfen. Der Körper benötigt es nur in sehr geringen Mengen, dennoch kann ein Mangel oder eine Überdosierung erhebliche gesundheitliche Auswirkungen haben.

Verschiedene Substanzen können im Körper als freie Radikale wirken. Unter den freien Radikalen gibt es jedoch eine ganz bestimmte Substanz, das Wasserstoffperoxid, das von den GPX1-Genen neutralisiert werden muss. Bei effektiven Genen wird das Wasserstoffperoxid, das durch die Entgiftung anderer freier Radikale entsteht, sofort von den GPX1-Genen erkannt und in unschädliches Wasser umgewandelt, was zu einem Schutz der Zellen führt. Sind die GPX1-Gene jedoch ineffektiv, dann wird eine besonders hohe Dosis an Selen benötigt, um die Aktivität der beeinträchtigten GPX1-Gene zu fördern und den Schutz wiederherzustellen.

Das GPX1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GPX1-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Mit einer Veränderung im GPX1-Gen (rs1050450) kann die körpereigene antioxidative Schutzfunktion beeinträchtigt sein, da das Enzym Glutathionperoxidase 1 (GPX1) eine essenzielle Rolle im Abbau von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) spielt. Dabei ist GPX1 auf das Spurenelement Selen angewiesen, das als Bestandteil des Enzyms direkt an dessen Funktion beteiligt ist.Selen ist nicht nur wichtig für GPX1, sondern auch für die Schilddrüsenfunktion, das Immunsystem und die DNA-Schutzmechanismen. Ein niedriger Selenspiegel kann langfristig zu erhöhtem oxidativem Stress, einer geschwächten Immunabwehr und einem erhöhten Risiko für Krebs, Herz-Kreislauf-Erkrankungen und neurodegenerative Störungen führen. Bereits subklinische Selenmängel können sich durch Müdigkeit, Infektanfälligkeit, brüchige Nägel und Haarausfall bemerkbar machen. In schwereren Fällen können neurologische Symptome, Muskelschwäche oder Störungen der Schilddrüsenfunktion auftreten. Es ist daher entscheidend, Risikogruppen frühzeitig zu identifizieren und eine regelmäßige Kontrolle der Selenwerte durchzuführen. Eine Genanalyse kann dabei helfen, gezielt diejenigen Personen zu erkennen, die eine verminderte GPX1-Aktivität aufweisen und von einer optimierten Selenversorgung profitieren könnten.

Jenen 5% Ihrer Patientengruppe, die statistisch betrachtet aufgrund des ungünstigen Genotyps A/A im GPX1-Gen (rs1050450) eine eingeschränkte Fähigkeit zur Neutralisation von oxidativem Stress aufweisen, ist folgende Vorgehensweise anzuraten:

Bis erste Beschwerden auftreten, kann eine normale Selenzufuhr beibehalten werden.
Sobald Symptome eines erhöhten oxidativen Stresses (z. B. häufige Infekte, Müdigkeit, Haarausfall) auftreten, sollte die Selenaufnahme erhöht werden – entweder durch eine gezielte selenreiche Ernährung (Paranüsse, Fisch, Eier, Vollkornprodukte) oder durch kontrollierte Nahrungsergänzung.
Spätestens ab diesem Zeitpunkt sollte eine regelmäßige Kontrolle der Selenwerte (6- bis 12-monatlich) erfolgen, um Defizite frühzeitig zu erkennen und eine optimale Versorgung sicherzustellen.

Eine gezielte Prävention basierend auf der individuellen genetischen Veranlagung kann helfen, oxidative Schäden zu minimieren und das langfristige Gesundheitsrisiko zu senken.

Übersicht der verwendeten Literatur

Allgemein

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GPX1-Gen

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Entgiftung von Chemikalien

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 13:37:30 +0000

Entgiftung von Chemikalien

Lesedauer: 26 Minuten

Entgiftung von Chemikalien

Lesedauer: 26 Minuten

Die Fähigkeit des Körpers, Umweltgifte, Medikamente und oxidative Zwischenprodukte effizient zu entgiften, beruht auf einem komplexen, zweistufigen enzymatischen System – maßgeblich beeinflusst durch genetische Faktoren. Besonders die Aktivität der Glutathion-S-Transferasen (GST), codiert durch GSTM1, GSTT1 und GSTP1, entscheidet über die Effektivität der Phase-II-Detoxifikation. In diesem Beitrag erläutern wir die molekularbiologischen Mechanismen der Entgiftung und zeigen auf, welche klinischen Konsequenzen sich aus genetisch bedingten Schwächen im GST-System ergeben.

Das Wichtigste in Kürze

Der menschliche Körper entgiftet chemische Substanzen in zwei Phasen: Phase I (Aktivierung, z. B. durch CYP450-Enzyme) erzeugt oft reaktive Zwischenprodukte, die erst durch Phase II (Konjugation mit Glutathion, Sulfat etc.) unschädlich gemacht und ausgeschieden werden können. Besonders kritisch ist dabei die Glutathion-S-Transferase-Familie (GSTs).
Die Enzyme GSTP1, GSTM1 und GSTT1 sind entscheidend für die Glutathion-Konjugation toxischer Stoffe. Genetische Varianten wie GSTP1 rs1695, GSTM1- oder GSTT1-Deletion können die Entgiftungsleistung erheblich verringern – mit erhöhtem Risiko für oxidativen Stress, Entzündungen und toxische Zellschäden.
Betroffene Personen reagieren oft sensibler auf Medikamente, Umweltchemikalien oder Schadstoffe wie Tabakrauch. Eine eingeschränkte GST-Aktivität kann die Anfälligkeit für chronisch-entzündliche Erkrankungen, neurodegenerative Prozesse und Tumorerkrankungen erhöhen.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei genetisch eingeschränkter Entgiftungsleistung gezielt unterstützt wird – etwa durch N-Acetylcystein (NAC), Vitamin C, Selen, Alpha-Liponsäure, schwefelhaltiges Gemüse (z. B. Brokkoli) und Expositionsvermeidung. Eine genetische Analyse der GST-Gene hilft, Risiken frühzeitig zu erkennen und personalisiert gegenzusteuern.

Der menschliche Organismus verfügt über ein ausgeklügeltes, mehrstufiges Entgiftungssystem, das täglich dabei hilft, eine Vielzahl potenziell schädlicher Substanzen aus dem Körper zu eliminieren. Diese Substanzen, sogenannte Xenobiotika, umfassen eine breite Palette exogener Stoffe, darunter Umweltgifte, Pestizide, Lösungsmittel, Schwermetalle, Medikamentenrückstände sowie zahlreiche chemische Verbindungen, die über Nahrung, Luft oder Haut aufgenommen werden. Viele dieser Stoffe sind in ihrer ursprünglichen Form fettlöslich (lipophil) und würden sich, unbehandelt, in Zellmembranen und Fettgewebe anreichern, dort oxidativen Stress verursachen und langfristig zu zellulären Schäden führen. Um dem entgegenzuwirken, hat der Körper ein zweistufiges Entgiftungssystem entwickelt, bestehend aus Phase I (Funktionalisierung) und Phase II (Konjugation).

In Phase I erfolgt zunächst die chemische Aktivierung der aufgenommenen Substanzen. Diese Reaktionen werden hauptsächlich durch Enzyme der Cytochrom-P450-Familie (CYPs) katalysiert, die vor allem in der Leber, aber auch in anderen stoffwechselaktiven Organen exprimiert werden. Ziel dieser Phase ist es, durch Oxidation, Reduktion oder Hydrolyse neue funktionelle Gruppen, meist Hydroxyl-, Amino- oder Carboxylgruppen in das Molekül einzuführen. Dies erhöht seine Reaktivität und Wasserlöslichkeit und schafft die Voraussetzung für die nachfolgende Phase II. Ein klassisches Beispiel ist die Hydroxylierung lipophiler aromatischer Verbindungen zu phenolischen Derivaten. Allerdings entstehen in Phase I häufig instabile reaktive Zwischenprodukte, wie Epoxide, Chinone oder freie Radikale. Diese Metaboliten sind in vielen Fällen toxischer als die Ausgangssubstanz, da sie eine hohe Affinität zur DNA, zu Proteinen und zu Zellmembranen aufweisen. Sie können kovalente Bindungen mit Zellstrukturen eingehen, Mutationen auslösen und zelluläre Funktionen stören. Der Körper ist deshalb dringend darauf angewiesen, diese Zwischenprodukte schnell weiterzuverarbeiten.

Die Phase II dient der gezielten Neutralisierung und Ausscheidung dieser reaktiven Metaboliten. In dieser Phase werden die zuvor aktivierten oder reaktiven Moleküle durch Konjugationsreaktionen an hydrophile, körpereigene Substanzen gekoppelt. Diese Kopplung erhöht die Wasserlöslichkeit der Stoffe drastisch und ermöglicht deren Ausscheidung über die Nieren (Urin) oder die Leber (Galle). Zu den wichtigsten Konjugationsreaktionen gehören die Glucuronidierung, Sulfatierung, Acetylierung, Methylierung sowie die Glutathion-Konjugation. Die Glutathion-Konjugation ist hierbei von besonderer Bedeutung für den Schutz vor oxidativem und chemischem Stress. Sie wird durch die Enzymfamilie der Glutathion-S-Transferasen (GSTs) katalysiert. Diese Enzyme ermöglichen die nukleophile Addition des reduzierten Glutathions (GSH) an elektrophile Zentren reaktiver Moleküle. Das zentrale Reaktionsprinzip besteht darin, dass die Thiolgruppe (-SH) des Cysteins im Glutathion das elektrophile Zentrum des Toxins angreift, wodurch ein kovalenter, stabiler Glutathion-Konjugatkomplex entsteht. Diese Reaktion entschärft gefährliche Substanzen wie Epoxide, Halogenverbindungen oder Lipidperoxidationsprodukte und schützt somit DNA, Proteine und Zellmembranen vor Angriffen. Glutathion selbst ist dabei nicht nur Konjugationspartner, sondern fungiert auch als zentrales redoxaktives Molekül, das die intrazelluläre Balance zwischen oxidierten und reduzierten Zuständen aufrechterhält. Der Glutathionpool muss dabei kontinuierlich durch die Aktivität der Glutathion-Reduktase regeneriert werden, um eine effektive Entgiftungskapazität zu gewährleisten. Eine Erschöpfung des Glutathionpools, etwa bei starker Umweltbelastung, Medikamentenüberdosierung oder genetischer Schwächung der GST-Enzyme, kann die Entgiftungsleistung erheblich beeinträchtigen.

Die Effizienz dieser beiden Phasen ist für die körpereigene Abwehr gegen Umweltgifte und toxische Stoffwechselprodukte von zentraler Bedeutung. Sie entscheidet darüber, wie gut der Organismus chemische Belastungen bewältigt und welche langfristigen Folgen diese auf die Zellgesundheit, Immunfunktion und metabolische Regulation haben. Bereits geringe Störungen in einem dieser Prozesse, sei es durch externe Belastungen oder genetische Varianten, können die Balance empfindlich stören und zur Entstehung chronischer Erkrankungen beitragen. Die genetisch codierten Enzyme der Glutathion-S-Transferase-Familie, insbesondere jene, die durch GSTM1, GSTT1 und GSTP1 reguliert werden, sind hier von besonderer Bedeutung, da sie eine Schlüsselrolle bei der Glutathion-basierten Konjugation spielen. Ihre Aktivität bestimmt, wie effektiv toxische Zwischenprodukte in Phase II entschärft und ausgeschieden werden können. Da diese Enzyme jeweils unterschiedliche Substratgruppen abdecken, arbeiten sie funktionell ergänzend. Ein Ausfall oder eine Abschwächung in einem Bereich kann daher nicht vollständig kompensiert werden.

Ein detailliertes Verständnis dieser biochemischen Zusammenhänge ist nicht nur für toxikologische Bewertungen und pharmakologische Dosierungen relevant, sondern bildet auch die Grundlage für moderne Präventionsstrategien. Durch gezielte Analysen der Entgiftungskapazität, etwa über genetische Tests oder funktionelle Laborparameter, lassen sich individuelle Schwächen identifizieren und durch Lebensstilmaßnahmen sowie gezielte Mikronährstofftherapien wirksam unterstützen.

Das GSTP1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GSTP1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GSTM1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GSTM1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GSTT1-Gen

Relevante Genvarianten

Das GSTT1-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Eine eingeschränkte Fähigkeit zur Entgiftung von Umweltgiften, Medikamentenrückständen oder industriellen Schadstoffen kann das Risiko für chronische Entzündungen, neurologische Störungen und zelluläre Schäden erhöhen. Genetische Varianten in den Entgiftungsgenen GSTM1, GSTT1 und GSTP1 beeinflussen, wie effizient der Körper toxische Substanzen mit Glutathion neutralisiert und ausscheidet. Liegt eine genetische Schwäche vor, bleiben chemisch reaktive Verbindungen länger im Körper und belasten Zellen, Leber und Nervensystem. Das macht präzise Prävention und gezielte Unterstützung der körpereigenen Entgiftungsleistung besonders wichtig.

Empfehlenswert ist eine frische, schadstoffarme Ernährung mit vielen pflanzlichen Lebensmitteln, Bitterstoffen und schwefelhaltigem Gemüse wie Brokkoli, Rucola, Lauch oder Rettich. Diese regen die körpereigene Phase-II-Entgiftung an. Stark verarbeitete Lebensmittel, Konservierungsstoffe, Grillprodukte und Alkohol sollten dagegen möglichst gemieden werden, da sie das Entgiftungssystem zusätzlich fordern oder toxische Zwischenprodukte erzeugen. Bestimmte Mikronährstoffe, insbesondere N-Acetylcystein (NAC) als Vorstufe von Glutathion, Selen, Zink, Vitamin C, Alpha-Liponsäure und aktive B-Vitamine unterstützen die Glutathion-Synthese und schützen vor oxidativem Stress. Ergänzend können sekundäre Pflanzenstoffe wie Sulforaphan, Curcumin, OPC oder Polyphenole aus grünem Tee die Aktivität entgiftungsrelevanter Enzyme gezielt stimulieren. Wichtig ist zudem ein aktiver Lebensstil: regelmäßige Bewegung, insbesondere moderates Ausdauertraining und Sauna, kann die Leberdurchblutung, den Lymphfluss und die körpereigene Entgiftung deutlich verbessern. Auch regelmäßige Essenspausen (z. B. durch Intervallfasten) unterstützen den Zellstoffwechsel und helfen, oxidativen Stress abzubauen. Ausreichend Schlaf und der bewusste Umgang mit Umweltreizen (z. B. in der Raumluft, bei Körperpflegeprodukten oder Reinigungsmitteln) sind weitere Bausteine einer ganzheitlichen Entgiftungsstrategie.

Übersicht der verwendeten Literatur

GST-Gene + Phase 1

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GSTT1-Gen

Disposition, I. F. P. U. G. (o. D.). Glutathion S-Transferase T1 (GSTT1) – www.ipgd-labore.de. Institut für Pharmakogenetik und Genetische Disposition. https://ipgd-labore.de/papoo/institut-leistungsspektrum/a-z/glutathion-s-transferase-t1/glutathion-s-transferase-t1.html#:~:text=Glutathion%20S-Transferasen%20sind%20Enzyme,und%20k%C3%B6rperfremder%20Stoffe%20wird%20erleichtert

GeneCards. (2025). GSTT1 (Glutathione S-transferase theta 1) [Homo sapiens (human)]. Abrufbar unter https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=GSTT1

GSTT1 glutathione S-transferase theta 1 [Homo sapiens (human)] – Gene – NCBI. (o. D.). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/2952#:~:text=The%20interaction%20with%20the%20GSTT1,pooled%20into%20this%20meta-analysis

Muro-Perez, M., González-Martínez, G., Martínez-García, P., Legaz, I., Zafrilla, P., & Muro, M. (2023). Analysis of null deletion polymorphism of glutathione S-transferase theta (GSTT-1), associated with anti-GSTT-1 antibodies development in transplantation. International journal of immunogenetics, 50(5), 264–271. https://doi.org/10.1111/iji.12635

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Entgiftung von Verbranntem

Lisa — Tue, 10 Jun 2025 13:17:45 +0000

Entgiftung von Verbranntem

Lesedauer: 27 Minuten

Entgiftung von Verbranntem

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Die Verarbeitung toxischer Substanzen aus Rauch, Asche und verbrannten Lebensmitteln stellt hohe Anforderungen an das körpereigene Entgiftungssystem – insbesondere bei Belastung mit polyzyklischen aromatischen Kohlenwasserstoffen (PAKs). Entscheidend dafür ist die Aktivität von Phase-I-Enzymen wie CYP1A1 und CYP1B1, deren Effizienz stark durch genetische Polymorphismen beeinflusst wird. In diesem Beitrag beleuchten wir die molekularen Mechanismen hinter der PAK-Verstoffwechslung und zeigen auf, wie sich genetische Schwächen gezielt durch Ernährung, Mikronährstoffe und Lebensstilinterventionen kompensieren lassen.

Das Wichtigste in Kürze

Beim Konsum stark erhitzter oder verbrannter Lebensmittel (z. B. Grillfleisch, geröstetes Brot) gelangen polyzyklische aromatische Kohlenwasserstoffe (PAKs) und heterozyklische aromatische Amine (HAKs) in den Körper – fettlösliche Schadstoffe, die nur über komplexe Entgiftungsschritte ausgeleitet werden können.
In Phase I der Entgiftung werden diese Substanzen durch CYP450-Enzyme (v. a. CYP1A1 und CYP1B1) aktiviert. Dabei entstehen oft reaktive Zwischenprodukte (z. B. Epoxide), die DNA schädigen können. Die Phase II (z. B. über GST, UGT, SULT) macht diese Metabolite wasserlöslich und ausscheidbar – ein kritisches Gleichgewicht ist entscheidend.
Genetische Varianten in CYP1A1, CYP1B1 oder in Phase-II-Enzymen können die Entgiftungskapazität deutlich verringern. Die Folge: längere Verweildauer toxischer Stoffe, erhöhter oxidativer Stress, entzündliche Reaktionen und ein gesteigertes Risiko für Tumorerkrankungen – besonders bei häufiger Belastung durch Grillen, Rauchen oder Luftschadstoffe.
Für die medizinische Praxis ist wichtig, dass bei genetischer Entgiftungsschwäche verbrannte Nahrungsmittel gemieden und gleichzeitig antioxidative Schutzmechanismen gezielt gestärkt werden – durch sekundäre Pflanzenstoffe (z. B. Sulforaphan), Mikronährstoffe (Vitamin C, E, Selen, NAC) und einen aktiven Lebensstil.

Wenn wir verbrannte oder stark erhitzte Nahrungsmittel zu uns nehmen, beispielsweise gegrilltes Fleisch, angebratene Wurst oder sogar stark gerösteten Toast, gelangen lipophile Schadstoffe wie polyzyklische aromatische Kohlenwasserstoffe (PAKs) und heterozyklische aromatische Amine (HAKs) in unseren Körper. Diese Verbindungen sind chemisch stabil, fettlöslich und lassen sich nicht einfach über Urin oder Galle ausscheiden. Um sie dennoch entgiften zu können, hat der menschliche Organismus ein ausgeklügeltes, zweistufiges System entwickelt: die Biotransformation, bestehend aus Phase I und Phase II. Im Zentrum der ersten Phase steht eine Enzymfamilie, die eine Schlüsselrolle bei der Entgiftung einnimmt: die Cytochrom-P450-Familie (CYP450).

Cytochrom-P450-Enzyme sind Häm-haltige Monooxygenasen, die überwiegend in der Leber, aber auch in Geweben wie Darm, Lunge, Haut oder Brustdrüse vorkommen. Sie sitzen in der Membran des glatten endoplasmatischen Retikulums und katalysieren biochemische Reaktionen, bei denen ein Sauerstoffmolekül gespalten wird: Ein Sauerstoffatom wird auf das lipophile Substrat übertragen (z. B. ein verbranntes Nahrungsbestandteil), das andere zu Wasser reduziert. Diese sogenannte Monooxygenierung verändert die Struktur des Moleküls, typischerweise durch Hydroxylierung, Epoxidierung, Desalkylierung oder Deaminierung , wodurch das Substrat chemisch reaktiver und etwas polarer wird. Ziel ist es, das Molekül auf die anschließende Phase II vorzubereiten, in der es endgültig ausscheidbar gemacht wird.

Diese Aktivierung hat jedoch auch eine Kehrseite. Denn bei der Verstoffwechslung von PAKs und HAKs entstehen durch CYP450-Reaktionen oft nicht harmlose Zwischenprodukte, sondern besonders reaktive Metabolite, etwa Epoxide oder Chinone, die mit zellulären Strukturen reagieren können. Diese Substanzen sind elektrophil, binden bevorzugt an die N7-Position von Guaninbasen und bilden sogenannte DNA-Addukte, die zu Mutationen führen können. Ein klassisches Beispiel ist Benzopyren, ein PAK, das bei der Verbrennung organischer Materialien entsteht (z. B. in Zigarettenrauch oder Grillgut). In mehreren CYP-katalysierten Schritten entsteht daraus das hochreaktive Benzopyren-7,8-diol-9,10-epoxid, das in vitro und in vivo eine stark mutagene Wirkung zeigt.

Die Phase-I-Enzyme, insbesondere Vertreter der CYP1-, CYP2- und CYP3-Familien, wirken also wie eine Art biochemischer „Feuerwehr“: Sie erkennen körperfremde, lipophile Substanzen und verändern sie so, dass sie weiterverarbeitet werden können. Doch die „Aktivierung“ ist nur der erste Schritt, die eigentliche Entgiftung geschieht in der Phase II. Hier binden spezialisierte Enzyme wie Glutathion-S-Transferasen (GST), UDP-Glucuronosyltransferasen (UGT), Sulfotransferasen (SULT) oder N-Acetyltransferasen (NAT) hydrophile Gruppen an die reaktiven Zentren der Phase-I-Zwischenprodukte. Erst durch diese Konjugationsreaktionen werden die Moleküle endgültig wasserlöslich und können über Galle oder Niere ausgeschieden werden. Entscheidend ist dabei das Gleichgewicht zwischen Phase I und Phase II. Ist Phase I besonders aktiv, etwa durch genetische Polymorphismen oder die Induktion durch Umweltstoffe und Phase II nicht entsprechend leistungsfähig, kommt es zu einem metabolischen Kurzschluss. Reaktive Metabolite reichern sich an, verursachen oxidativen Stress, fördern entzündliche Prozesse und können das Risiko für chronische erhöhen. Dieses Ungleichgewicht kann durch genetische Varianten, Mikronährstoffmängel oder übermäßige Belastung durch Umweltgifte entstehen.

Die Cytochrom-P450-Familie selbst umfasst beim Menschen über 50 funktionelle Enzyme, die in mehreren Familien zusammengefasst sind. Neben ihrer Rolle im Abbau körperfremder Stoffe (Xenobiotika) sind sie auch am Metabolismus körpereigener Substanzen beteiligt, etwa an der Synthese und dem Abbau von Steroidhormonen, Vitamin D, Gallensäuren und mehrfach ungesättigten Fettsäuren. Sie sind damit nicht nur Entgiftungshelfer, sondern auch Schlüsselakteure im hormonellen Gleichgewicht, in der Zellmembranregulation und in der Immunantwort. Interessanterweise ist die Aktivität der CYP-Enzyme individuell unterschiedlich: Genetische Polymorphismen und epigenetische Faktoren beeinflussen, wie schnell oder langsam bestimmte Substanzen abgebaut werden. Manche Menschen haben eine hohe CYP-Aktivität, wodurch sie schneller toxische Zwischenprodukte bilden, andere sind langsame Metabolisierer. Dies erklärt nicht nur individuelle Reaktionen auf Medikamente oder Umweltstoffe, sondern auch das unterschiedliche Risiko für durch Umweltgifte mitverursachte Erkrankungen.

Insgesamt gesehen ist die Cytochrom-P450-Familie ein zentrales Schaltorgan des biochemischen Entgiftungssystems. Ihre Fähigkeit, fettlösliche Schadstoffe in reaktive, weiterverarbeitbare Metabolite zu überführen, ist essenziell für unsere tägliche Auseinandersetzung mit Umweltgiften, insbesondere jenen, die durch verbrannte oder stark erhitzte Lebensmittel entstehen. Um diese Prozesse sicher und effizient ablaufen zu lassen, ist es jedoch entscheidend, dass auch die nachgelagerte Phase II sowie die antioxidative Schutzmechanismen ausreichend funktionieren. Nur so kann der Körper langfristig vor Zellschäden und chronischen Erkrankungen geschützt werden.

Das CYP1A1-Gen

Relevante Genvarianten

Das CYP1A1-Gen

Relevante Genvarianten

Das CYP1B1-Gen

Relevante Genvarianten

Das CYP1B1-Gen

Relevante Genvarianten

Implikationen für den Praxisalltag

Die effiziente Entgiftung von Schadstoffen aus verbrannten Materialien, etwa Asche, Rauch oder stark erhitzten Lebensmitteln, ist essenziell für die Erhaltung der Zellgesundheit und zur Vorbeugung chronischer Erkrankungen. Besonders problematisch sind polyzyklische aromatische Kohlenwasserstoffe (PAKs), die bei der Verbrennung organischer Substanzen entstehen und über Nahrung oder Atemluft in den Körper gelangen. Genetische Varianten in Entgiftungsgenen wie CYP1A1 und CYP1B1 beeinflussen, wie gut der Körper mit diesen Schadstoffen umgehen kann. Bei entsprechender genetischer Veranlagung ist die Aktivierung oder Weiterverarbeitung dieser Substanzen verlangsamt, reaktive Zwischenprodukte bleiben länger im Organismus, was das Risiko für oxidativen Stress, DNA-Schäden und entzündliche Prozesse erhöht. In solchen Fällen gewinnen gezielte präventive Maßnahmen stark an Bedeutung.

Besonders empfehlenswert ist eine antioxidativ orientierte, pflanzenbasierte Ernährung. Viel frisches Gemüse, Beeren, Kräuter, Nüsse und grüne Blattgemüse liefern natürliche Schutzstoffe gegen freie Radikale. Sekundäre Pflanzenstoffe wie Sulforaphan (z. B. aus Brokkoli), Curcumin (aus Kurkuma), Resveratrol (aus roten Trauben) oder OPC (aus Traubenkernen) können die Phase-II-Entgiftung gezielt unterstützen und dabei helfen, reaktive Metabolite unschädlich zu machen. Gleichzeitig sollte die Zufuhr von stark erhitzten, verkohlten oder rauchbelasteten Lebensmitteln möglichst reduziert werden. Das gilt insbesondere für geräuchertes Fleisch, Grillgut, verbranntes Fett oder stark geröstete Getreideprodukte.

Auch Mikronährstoffe spielen eine zentrale Rolle in der körpereigenen Entgiftung: Vitamin C, Vitamin E, Zink, Selen, Glutathion, N-Acetylcystein (NAC) und aktive B-Vitamine (insbesondere B2, B6, B12 und Folsäure) unterstützen antioxidative Enzymsysteme und sorgen dafür, dass toxische Zwischenprodukte effizient weiterverarbeitet und ausgeschieden werden. Omega-3-Fettsäuren aus Fisch oder Algen wirken zusätzlich entzündungshemmend und stabilisieren die Zellmembranen.

Ebenso bedeutend ist ein aktiver Lebensstil: Regelmäßige Bewegung, insbesondere Ausdauertraining, Intervalltraining und moderate Krafteinheiten, kann den zellulären Stoffwechsel anregen, die Leberdurchblutung verbessern und die Effizienz der Entgiftungsenzyme steigern. Schwitzen über Sport oder Saunagänge kann zudem zur Ausleitung bestimmter lipophiler Schadstoffe beitragen. Auch gezielte Essenspausen, etwa in Form von Intervallfasten, entlasten den Organismus, fördern die Autophagie und verbessern die zelluläre Regeneration.

Übersicht der verwendeten Literatur

Phase 1 & Phase 2

Berlin-Potsdam, I. F. M. D. (o. D.). 200 Genetik der Entgiftung. https://www.imd-berlin.de/fachinformationen/diagnostikinformationen/genetik-der-entgiftung#:~:text=In%20der%20Phase%20I%20werden,der%20Phase%20II%20essentiell%20ist

Paracelsus Gesundheitsakademien. (o. D.). Die drei Phasen der Entgiftung – Ausgabe 2/2021 – Paracelsus Magazin. Paracelsus. https://www.paracelsus.de/magazin/ausgabe/202102/die-drei-phasen-der-entgiftung

Phase I and Phase II Xenobiotic-Metabolizing Enzymes: Structure, Function, and Regulation. (o. D.). https://www.mdpi.com/topics/BMI6Y85191?utm_source=chatgpt.com

CYP1A1-Gen

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CYP1A1 cytochrome P450 family 1 subfamily A member 1 [Homo sapiens (human)] – Gene – NCBI. (o. D.). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/1543

DocCheck, M. B. (o. D.-a). Cytochrom P450 – DocCheck Flexikon. DocCheck Flexikon. https://flexikon.doccheck.com/de/Cytochrom_P450

Eskandari, M., Awsat Mellati, A., Mahmoodi, K., Kamali, K., & Soltanpour, M. S. (2021). Association of the CYP1A1 rs4646903 polymorphism with susceptibility and severity of coronary artery disease. Molecular biology research communications, 10(2), 22–61. https://doi.org/10.22099/mbrc.2021.39141.1574

Gilani B, Cassagnol M. Biochemistry, Cytochrome P450. [Updated 2023 Apr 24]. In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2025 Jan-. Available from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK557698/

Iacopetta, D., Ceramella, J., Catalano, A., Scali, E., Scumaci, D., Pellegrino, M., Aquaro, S., Saturnino, C., & Sinicropi, M. S. (2023). Impact of Cytochrome P450 Enzymes on the Phase I Metabolism of Drugs. Applied Sciences, 13(10), 6045. https://doi.org/10.3390/app13106045

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Zöllner, A., Buchheit, D., Meyer, M. R., Maurer, H. H., Peters, F. T., & Bureik, M. (2010). Production of human phase 1 and 2 metabolites by whole-cell biotransformation with recombinant microbes. Bioanalysis, 2(7), 1277–1290. https://doi.org/10.4155/bio.10.80

CYP1B1-Gen

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rs1056836 – SNPedia. (o. D.). https://www.snpedia.com/index.php/Rs1056836

Trubicka, J., Grabowska-Kłujszo, E., Suchy, J., Masojć, B., Serrano-Fernandez, P., Kurzawski, G., Cybulski, C., Górski, B., Huzarski, T., Byrski, T., Gronwald, J., Złowocka, E., Kładny, J., Banaszkiewicz, Z., Wiśniowski, R., Kowalska, E., Lubinski, J., & Scott, R. J. (2010). Variant alleles of the CYP1B1 gene are associated with colorectal cancer susceptibility. BMC cancer, 10, 420. https://doi.org/10.1186/1471-2407-10-420

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Zhao, M., Ma, J., Li, M., Zhang, Y., Jiang, B., Zhao, X., Huai, C., Shen, L., Zhang, N., He, L., & Qin, S. (2021). Cytochrome P450 Enzymes and Drug Metabolism in Humans. International journal of molecular sciences, 22(23), 12808. https://doi.org/10.3390/ijms222312808

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